Enlaces que surgen entre residuos de aminoácidos c. Tipos de enlaces entre aminoácidos en una molécula de proteína.

Enlace iónico de aminoácidos. Enlace disulfuro de aminoácidos. Enlaces de hidrógeno de aminoácidos.

A ciertos valores de pH, los grupos R ácidos y básicos están ionizados, es decir, tienen carga, los ácidos son negativos y los básicos son positivos. Gracias a esto, pueden interactuar entre sí, dando como resultado un enlace iónico.

En un ambiente acuoso, los enlaces iónicos son significativamente más débil que covalente y puede romperse cuando cambia el pH del ambiente. Esto explica por qué la estructura puede colapsar cuando cambia el pH. ardilla.

Si, por ejemplo, se añade ácido a la leche, ésta se cuajará: la caseína (proteína de la leche) se volverá insoluble debido a la ruptura de los enlaces iónicos.

Enlace disulfuro de aminoácidos

Molécula de aminoácidos La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH). Cuando dos moléculas de cisteína se combinan, sus grupos sulfhidrilo, una vez próximos, se oxidan y forman enlace disulfuro.

Enlaces disulfuro Puede ocurrir tanto entre diferentes cadenas polipeptídicas (en una molécula de insulina) como entre diferentes secciones de la misma. cadena polipeptídica. En este último caso, son ellos quienes obligan a la molécula a coagularse de una determinada forma, es decir, a adquirir su forma característica.

Enlaces disulfuro Son lo suficientemente fuertes y no se rompen fácilmente.

Enlaces de hidrógeno de aminoácidos.

Acerca de los enlaces de hidrógeno Ya lo hemos dicho anteriormente al hablar de las propiedades del agua. Cuando el hidrógeno forma parte de un grupo OH o NH, lleva una ligera carga positiva.

Esto se explica por el hecho de que los electrones generalizados, cargados negativamente, son atraídos por los átomos de O o N con más fuerza que hidrógeno. Hidrógeno por lo tanto será atraído por los átomos de oxígeno de los grupos C=0 o los átomos de nitrógeno de los grupos NH que están adyacentes a él. Los grupos C=0 y NH se alternan regularmente a lo largo de la cadena polipeptídica, por lo que tales interacciones conducen a la aparición de estructuras similares a la hélice α, que discutiremos a continuación.

Enlaces de hidrógeno débiles, pero ocurren con mucha frecuencia, por lo que su contribución general a la estabilidad de una estructura molecular, como la estructura de una hélice alfa o una proteína de seda, es muy significativa.

Aminoácidos que se combinan entre sí. enlace peptídico, forman largas cadenas polipeptídicas no ramificadas. Un enlace peptídico ocurre cuando el grupo carboxilo de un aminoácido interactúa con el grupo amino de otro aminoácido, liberando agua:

Los enlaces peptídicos se forman únicamente mediante la interacción de los grupos amino y carboxilo, que necesariamente están incluidos en la parte general de la molécula de proteína. Los polipéptidos incluyen decenas, cientos y miles de residuos de aminoácidos. Secuencia estricta codificada en moléculas de ADN.

Además de los péptidos, también se encuentran proteínas. enlaces disulfuro, que también son covalentes. En la formación de dichos enlaces sólo interviene el aminoácido. cisteína.El radical cisteína contiene un grupo SH, por lo que las moléculas de cisteína pueden conectarse entre sí:

Entre dos átomos de azufre se produce un enlace disulfuro, a través del cual se conectan dos residuos de moléculas de cisteína.

En las moléculas de proteínas, se producen enlaces disulfuro entre los residuos de cisteína que forman los polipéptidos.

Los enlaces disulfuro también pueden conectar residuos de cisteína ubicados en diferentes polipéptidos, pero espacialmente muy juntos.

Junto con los enlaces covalentes, las moléculas de proteínas también pueden contener enlaces débiles no covalentes, que incluyen hidrógeno, iónico y otros enlaces. Estos enlaces químicos pueden surgir entre residuos de aminoácidos ubicados en diferentes partes del mismo polipéptido y espacialmente juntos. Como resultado, la molécula de proteína es una formación tridimensional que tiene una determinada forma espacial.

Estructura primaria. Es la secuencia de disposición de los aminoácidos en cadenas polipeptídicas. Está fijada por fuertes enlaces peptídicos.

Estructura secundaria. Describe la forma espacial de las cadenas polipeptídicas fijadas por enlaces disulfuro y varios enlaces no covalentes.

Estructura terciaria. Refleja la forma espacial de la estructura secundaria. Está estabilizada mediante enlaces débiles no covalentes y disulfuro y, por tanto, es la estructura más inestable.

Estructura cuaternaria. Sólo algunas proteínas lo tienen. Una formación supramolecular compleja que consta de varias proteínas que tienen sus propias estructuras primarias, secundarias y terciarias. Cada proteína que forma parte de la estructura cuaternaria se denomina subunidad. aparición de una nueva propiedad biológica que no está presente en las subunidades libres. Las subunidades se combinan en una estructura cuaternaria debido a enlaces débiles no covalentes, por lo que la estructura cuaternaria es inestable y se disocia fácilmente en subunidades.

4. Anfotericidad de las proteínas.

La anfotericidad de las proteínas (la presencia de propiedades ácidas y alcalinas en las moléculas) se debe a la presencia en sus moléculas de grupos carboxilo libres (grupos ácidos) y grupos amino (grupos básicos). En un ambiente ácido (pH< 7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:

Por tanto, las proteínas en un ambiente ácido son básicas (alcalinas) y se encuentran en forma catiónica (sus moléculas están cargadas positivamente).

EN ambiente alcalino(pH > 7) Predominan los iones hidroxilo (OH-), los iones de hidrógeno son pocos. En estas condiciones, la disociación de los grupos carboxilo se produce fácilmente, la protonación de los grupos amino prácticamente no se produce:

Por lo tanto, en un ambiente alcalino, las proteínas tienen propiedades ácidas y están en forma aniónica (sus moléculas están cargadas negativamente).

Sin embargo, a una determinada acidez, una molécula de proteína puede contener el mismo número de grupos carboxilo disociados (-COO-) y grupos amino protonados (-NH3+). Una molécula de proteína de este tipo no tiene carga y es neutra.

El valor de pH en el que las moléculas de proteína son neutras se llama punto isoeléctrico proteína y se denomina pI o pHiet. El valor de pI depende de la relación en la molécula de proteína entre los aminoácidos que contienen un grupo carboxilo en el radical (monoaminodi). ácidos carboxílicos), y aminoácidos que contienen un grupo amino en el radical (ácidos diaminomonocarboxílicos). Si en una proteína con un grupo carboxilo adicional, entonces el valor del punto isoeléctrico está en un ambiente ácido (pI< 7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде. По значению рI можно установить заряд белка, находящегося в растворе с известным рН. Если рН раствора больше величины изоэлектрической точки, молекулы белка имеют отрицательный заряд.

En consecuencia, con un aumento o disminución de la acidez, la carga de las moléculas de proteínas cambia, lo que afecta las propiedades de la proteína, incluida su actividad funcional.

5. Solubilidad de las proteínas.

Las proteínas son muy solubles en agua y sus soluciones tienen propiedades similares a las soluciones coloidales.

La alta estabilidad de las soluciones proteicas está garantizada por factores de estabilidad. Uno de ellos es la presencia de una carga en las moléculas de proteínas.

En un valor de pH estrictamente definido, igual al punto isoeléctrico, la proteína es neutra; en todos los demás valores de pH, las moléculas de proteína tienen algún tipo de carga. Debido a la presencia de carga, las moléculas de proteínas se repelen entre sí durante las colisiones y no se combinan para formar partículas más grandes.

El segundo factor en la estabilidad de las soluciones de proteínas es la presencia de una capa de hidratación (agua) en las moléculas de proteínas. La formación de una capa de hidratación se debe al hecho de que dentro de la molécula de proteína generalmente se ubican varios grupos no polares (hidrófobos) y grupos polares (hidrófilos) (-COOH, -NH2, -OH, -SH, enlaces peptídicos - CO-NH-) se encuentran en la superficie de las moléculas de proteínas. A estos grupos polares se unen moléculas de agua, por lo que la molécula de proteína queda rodeada por una capa de moléculas de agua orientadas.

6. Salazón y desnaturalización de proteínas.

La salinización es la precipitación de proteínas bajo la influencia de agentes de eliminación de agua, entre los que se encuentran principalmente las sales (Na2SO4, (NH4)2SO4, etc.). Los iones de sal, como las proteínas, también se unen bien al agua. En altas concentraciones, debido al bajo peso molecular de las sales, la cantidad de iones es enorme en comparación con las macromoléculas de proteínas. Como resultado, la mayor parte del agua se une a los iones de sal, lo que conduce a una disminución significativa de las capas de hidratación de las proteínas, una disminución de su solubilidad y precipitación.

La salazón es más eficaz a un pH igual al punto isoeléctrico de la proteína precipitada. En este caso, la proteína no solo pierde su capa de hidratación, sino que también pierde su carga, lo que conduce a su completa precipitación.

La salazón es un proceso reversible. Al eliminar el agente de eliminación de agua o agregar agua, el precipitado de proteína se disuelve y se forma una solución de proteína completa.

Desnaturalización de proteínas- cambio en la conformación nativa de una molécula de proteína bajo la influencia de diversos factores desestabilizadores. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.

La desnaturalización suele ir acompañada de precipitación de proteínas. La desnaturalización es causada por factores físicos y químicos. Los factores físicos son: calentamiento (por encima de 50-60°C), diferentes tipos Radiación (radiación ultravioleta e ionizante), ultrasonido, vibración. A factores químicos incluyen: ácidos fuertes y álcalis, sales de metales pesados, algunos ácidos orgánicos (tricloroacético y sulfosalicílico). Bajo la influencia de estos factores, se rompen varios enlaces no peptídicos en las moléculas de proteínas, lo que provoca la destrucción de estructuras superiores (excepto las primarias) y la transición de las moléculas de proteínas a una nueva forma espacial. Este cambio de conformación conduce a la pérdida de proteínas por su actividad biológica.

La renaturalización es el proceso inverso a la desnaturalización, en el que las proteínas vuelven a su estructura natural.

7. Clasificación de proteínas.

• Por composición química: aminoácidos simples (proteínas), albúminas, globulinas, histonas, etc.

Complejo (proteínas): cromoproteínas, nucleoproteínas.

• Según la estructura del grupo protésico: fosfoproteínas (ácido fosfórico como grupo protésico

Nucleoproteínas (contienen ácido nucleico)

Glicoproteínas (carbohidratos de sodio)

Lipoproteínas (lípidos de refrescos)

• Por orientación espacial: albúminas globulares (en forma de bola) y globulinas plasmáticas sanguíneas.

Fibrilar (moléculas alargadas) - colágeno

8. Estructura de las enzimas. Etapas de catálisis enzimática.

Las enzimas son proteínas especiales que catalizan reacciones químicas. El "centro activo" es la región de la molécula de enzima donde se produce la catálisis. Se forma a nivel de estructuras proteicas terciarias. Tiene 2 secciones: absorción - corresponde a la estructura de los compuestos que reaccionan (por lo tanto, los sustratos se agregan más fácilmente) y catalítica - lleva a cabo directamente la reacción enzimática.

1- Unión del sustrato al sitio de absorción del centro activo debido a enlaces débiles: se forma un complejo sustrato-enzima inestable

2- Se producen diversas reacciones a gran velocidad con la participación del centro catalítico.

3- Separación del producto del sitio activo del producto de reacción

9. Especificidad enzimática

Dos tipos de especificidad

Especificidad de acción: la capacidad de una enzima para catalizar un tipo de reacción química estrictamente definida.

Ejemplo: la glucosa-6-fosfato se convierte en glucosa con la eliminación del grupo fosfato, solo bajo la acción de la fosfatasa.

La glucosa-6-fosfato se convierte en glucosa-1-fosfato solo bajo la acción de la mutasa.

Glucosa 6-fosfato a fructosa 6-fosfato sólo por isomerasa

La especificidad de sustrato es la capacidad de una enzima para actuar solo sobre ciertos sustratos, es decir, la enzima cataliza la conversión de SOLO UN sustrato.

Ejemplo de especificidad absoluta de sustrato: la arginina es el único sustrato de la enzima arginasa. (La arginasa escinde la urea del aminoácido)

Un ejemplo de especificidad relativa de sustrato: la enzima pepsina escinde enlaces peptídicos en proteínas de cualquier estructura.

La especificidad del sustrato depende de la estructura del sitio de adsorción de la enzima.

10) CINÉTICA DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende significativamente de muchos factores. Estos incluyen las concentraciones de participantes en la catálisis enzimática (enzima y sustrato) y las condiciones ambientales en las que ocurre la reacción enzimática (temperatura, pH, presencia de inhibidores y activadores).

A) Insustituible aminoácidos, también se les llama “esenciales”. No pueden sintetizarse en el cuerpo humano y deben suministrarse con alimentos. Hay 8 de ellos y 2 aminoácidos más que se clasifican como parcialmente esenciales.

Esenciales: metionina, treonina, lisina, leucina, isoleucina, valina, triptófano, fenilalanina.

Parcialmente esencial: arginina, histidina.

A) Reemplazable(puede sintetizarse en el cuerpo humano). Hay 10 de ellos: ácido glutámico, glutamina, prolina, alanina, ácido aspártico, asparagina, tirosina, cisteína, serina y glicina.

III. Clasificación química - de acuerdo con la estructura química del radical aminoácido (alifático, aromático).

Las proteínas se sintetizan en los ribosomas, no a partir de aminoácidos libres, sino a partir de sus conexiones con los ARN de transferencia (ARNt).

Este complejo se llama aminoacil-ARNt.

Tipos de enlaces entre aminoácidos en una molécula de proteína.

1. ENLACES COVALENTES: enlaces químicos fuertes ordinarios.

a) enlace peptídico

b) enlace disulfuro

2. TIPOS DE ENLACES NO COVALENTES (DÉBILES): interacciones físicas y químicas de estructuras relacionadas. Decenas de veces más débil que un enlace químico normal. Muy sensible a las condiciones ambientales físicas y químicas. Son inespecíficos, es decir, no son grupos químicos estrictamente definidos los que están conectados entre sí, sino una amplia variedad de grupos químicos que cumplen ciertos requisitos.

a) Enlace de hidrógeno

b) enlace iónico

c) Interacción hidrofóbica

ENLACE PEPTÍDICO.

Se forma debido al grupo COOH de un aminoácido y al grupo NH 2 de un aminoácido vecino. En el nombre del péptido, las terminaciones de los nombres de todos los aminoácidos, excepto el último, ubicado en el extremo "C" de la molécula, cambian a "limo".

Tetrapéptido: valil-asparagil-lisil-serina

¡¡¡SE FORMA UN ENLACE PEPTÍDICO SÓLO DEBIDO AL GRUPO ALFA AMINO Y AL GRUPO COOH VECINO DE UN FRAGMENTO DE LA MOLÉCULA COMÚN A TODOS LOS AMINOÁCIDOS!!! Si los grupos carboxilo y amino son parte de un radical, entonces nunca(!) no participan en la formación de un enlace peptídico en una molécula de proteína.

Cualquier proteína es una larga cadena polipeptídica no ramificada que contiene decenas, cientos y, a veces, más de mil residuos de aminoácidos. Pero no importa cuán larga sea la cadena polipeptídica, siempre se basa en el núcleo de la molécula, que es absolutamente igual para todas las proteínas. Cada cadena polipeptídica tiene un extremo N, que contiene un grupo amino terminal libre y un extremo C, que está formado por un grupo carboxilo libre terminal. Los radicales de aminoácidos se asientan en esta barra como si fueran ramas laterales. El número, proporción y alternancia de estos radicales distingue una proteína de otra. El enlace peptídico en sí es parcialmente doble debido a la tautomerismo lactim-lactámico. Por lo tanto, la rotación alrededor de él es imposible y su fuerza es una vez y media mayor que la de un enlace covalente convencional. La figura muestra que de cada tres enlaces covalentes en la varilla de una molécula de péptido o proteína, dos son simples y permiten la rotación, por lo que la varilla (la cadena polipeptídica completa) puede doblarse en el espacio.

Aunque el enlace peptídico es bastante fuerte, se puede destruir químicamente con relativa facilidad: hirviendo la proteína en una solución fuerte de ácido o álcali durante 1 a 3 días.

Además del enlace peptídico, los enlaces covalentes en una molécula de proteína también incluyen ENLACE DISULFURO.

La cisteína es un aminoácido que tiene un grupo SH en su radical, por lo que se forman enlaces disulfuro.

Un enlace disulfuro es un enlace covalente. Sin embargo, biológicamente es mucho menos estable que un enlace peptídico. Esto se explica por el hecho de que los procesos redox ocurren intensamente en el cuerpo. Puede ocurrir un enlace disulfuro entre diferentes partes de la misma cadena polipeptídica, luego mantiene esta cadena en un estado doblado. Si se produce un enlace disulfuro entre dos polipéptidos, los une en una sola molécula.

(1) y (2) se forman un dipéptido (una cadena de dos aminoácidos) y una molécula de agua. Según el mismo esquema, el ribosoma genera cadenas más largas de aminoácidos: polipéptidos y proteínas. Los diferentes aminoácidos, que son los "componentes básicos" de las proteínas, se diferencian en el radical R.

Propiedades de un enlace peptídico

Como en el caso de cualquier amida, en un enlace peptídico, debido a la resonancia de estructuras canónicas, el enlace C-N entre el carbono del grupo carbonilo y el átomo de nitrógeno es de naturaleza parcialmente doble:

Esto se manifiesta, en particular, en una disminución de su longitud a 1,33 angstroms:

Esto da como resultado las siguientes propiedades:

• 4 átomos de enlace (C, N, O y H) y 2 carbonos α están en el mismo plano. Los grupos R de los aminoácidos y los hidrógenos en los carbonos α están fuera de este plano.
• h Y oh en el enlace peptídico, así como los carbonos α de dos aminoácidos, están orientados en trans (el isómero trans es más estable). En el caso de los L-aminoácidos, como ocurre en todas las proteínas y péptidos naturales, los grupos R también están orientados en trans.
• Dando vueltas Conexiones CN difícil, es posible la rotación alrededor del enlace C-C.

Enlaces

Fundación Wikimedia. 2010.

Vea qué es "enlace peptídico" en otros diccionarios:

- (CONH) enlace químico, conectando el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro en las moléculas de péptidos y proteínas... Gran diccionario enciclopédico

enlace peptídico- - enlace amida (NH CO), formado entre los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos como resultado de la reacción de deshidratación ... Breve diccionario términos bioquímicos

enlace peptídico- Enlace covalente entre el grupo alfa amino de un aminoácido y el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido Temas de biotecnología EN enlace peptídico... Guía del traductor técnico

enlace peptídico- * enlace peptídico * enlace peptídico un enlace covalente entre dos aminoácidos, resultante de la conexión del grupo α amino de una molécula con el grupo α carboxilo de otra molécula, con la eliminación simultánea de agua ... Genética. diccionario enciclopédico

ENLACE PEPTÍDICO- química. Enlace CO NH, característico de los aminoácidos en moléculas de proteínas y péptidos. PD encontrado en algún otro compuestos orgánicos. Durante su hidrólisis se forma un grupo carboxilo libre y un grupo amino... Gran Enciclopedia Politécnica

Tipo de enlace amida; surge como resultado de la interacción del grupo amino (NH2) de un aminoácido con? grupo carboxilo (COOH) de otro aminoácido. El grupo C(O)NH en proteínas y péptidos se encuentra en un estado de tautomerismo ceto-enol (existencia... ... Biológico diccionario enciclopédico

- (CO NH), un enlace químico que conecta el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro en moléculas de péptidos y proteínas. * * * ENLACE PEPTÍDICO ENLACE PEPTÍDICO (CO NH), un enlace químico que conecta el grupo amino de un aminoácido... ... diccionario enciclopédico

Enlace peptídico Enlace peptídico. Un tipo de enlace amida formado entre los grupos α carboxilo y α amino de dos aminoácidos. (

Original tomado de caenogénesis

Tema III
PROTEÍNAS

Las proteínas, o proteínas, son moléculas enormes que se encuentran en todos los organismos vivos modernos. El término “proteína” (albúmina) se utiliza desde el siglo XVIII y se refiere a sustancias similares a la clara de un huevo de gallina. El término “proteína” (del griego πρώτειος, “primaria”) fue propuesto en 1838 por Jöns Jakob Berzelius, también conocido como el autor de los términos “isomerismo”, “alotropía”, “catálisis”, “química orgánica” (Vickery , 1950). En ruso, "proteína" y "proteína" son sinónimos.
Berzelius quiso decir que las “proteínas” son algunos de los componentes básicos de los organismos vivos, y tenía toda la razón. En términos de significado, "proteína" es ciertamente más preciso que "proteína", pero históricamente sucedió que en ruso lenguaje científico"proteína" se usa mucho más a menudo y seguiremos esto.

Las proteínas pertenecen a polímeros, es decir, moléculas que constan de muchas unidades similares (pero no necesariamente idénticas) - monómeros. La imagen muestra dos ejemplos de polímeros simples seleccionados al azar que no tienen nada que ver con las proteínas. Estos son hidrocarburos: polietileno y poliestireno.

Los monómeros de todas las proteínas son aminoácidos alfa, es decir, aminoácidos en los que el grupo amino y el grupo carboxilo están conectados al mismo átomo de carbono. estan frente a nosotros formula general. R (radical) es, como siempre, la parte variable de la molécula.

Recordemos que el grupo amino y el grupo carboxilo, que por definición están presentes en cualquier aminoácido, solución acuosa están ionizados. Aquí el aminoácido alfa se representa en dos versiones: a la izquierda está la vista estándar, a la derecha está el ion zwitter, donde el grupo carboxilo ha perdido un protón y el grupo amino, por el contrario, lo ha adquirido. Al mismo tiempo, se puede prestar atención al hecho de que la carga negativa en el zwitterión en realidad está deslocalizada ("esparcida") entre dos átomos de oxígeno del grupo carboxilo y no está estrictamente unida a uno de ellos.
¿Por qué los aminoácidos alfa se llaman "alfa" y qué tienen que ver las letras griegas con eso? Para resolverlo, veamos detenidamente esta fórmula:

Los átomos de carbono que forman un aminoácido generalmente se designan en orden letras griegas, contando desde el grupo carboxilo (él mismo no cuenta). Así, el primer átomo de carbono después del carboxilo es un átomo alfa, el segundo es un átomo beta, el tercero es un átomo gamma, y ​​así sucesivamente. Los aminoácidos se clasifican según el átomo de carbono al que está unido el grupo amino: alfa aminoácidos al primero, beta aminoácidos al segundo, y así sucesivamente. Las proteínas, como ya se mencionó, contienen solo alfa aminoácidos. Pero en la imagen tenemos en este caso un aminoácido gamma. Este compuesto en particular se llama ácido gamma-aminobutírico (GABA) y está presente en algunos organismos vivos, en primer lugar, como un producto metabólico intermedio y, en segundo lugar, como un neurotransmisor, una sustancia señal que transmite la excitación de una célula nerviosa a otra. GABA, por supuesto, no está incluido en ninguna proteína.

Aquí hay una ilustración simple de cómo los alfa aminoácidos se combinan para formar proteínas. -OH se escinde del carboxilo de un aminoácido, -H del grupo amino de otro, a partir de ellos se forma agua (H-O-H) y los residuos de aminoácidos están conectados en valencias libres mediante un enlace llamado péptido. Una cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se llama péptido. Este es un concepto más amplio que el de proteína; en otras palabras, todas las proteínas son péptidos, pero no todos los péptidos son proteínas.

Aquí vemos un diagrama más bonito y detallado, que representa, sin embargo, absolutamente lo mismo. Vamos a resolverlo. En primer lugar, después del cierre del enlace peptídico en la nueva molécula resultante, se grupo peptídico-CO-NH-. En segundo lugar, ambos aminoácidos se muestran ahora en forma ionizada; como ya sabemos, lo más probable es que esto sea cierto, aunque ahora no tiene una importancia fundamental para nosotros. En tercer lugar, los radicales de aminoácidos (R 1 y R 2) en el caso general, por supuesto, pueden ser diferentes. Y en cuarto lugar, aquí se muestra que la reacción de formación de péptidos va en ambas direcciones, es decir, es reversible. De hecho, los péptidos pueden sintetizarse y descomponerse en aminoácidos individuales.
Los péptidos cortos se denominan por el número de residuos de aminoácidos (dipéptido, tripéptido, tetrapéptido...), o simplemente oligopéptidos.

Las proteínas contienen 20 aminoácidos estándar. Los más simples son la glicina y la alanina. En la glicina, el radical es simplemente un átomo de hidrógeno, mientras que en la alanina es un grupo metilo. Los aminoácidos que forman las proteínas se llaman proteinogénico.
Para los lectores eruditos, agregamos que los aminoácidos no estándar (selenocisteína, pirrolisina, hidroxilisina, hidroxiprolina) son de una forma u otra derivados de los estándar y todavía no nos interesan. Nuestra tarea es comprender los conceptos básicos.

Así es como se forma un dipéptido a partir de glicina y alanina. Tenga en cuenta que esta es sólo una de las dos opciones posibles. En este caso, el grupo carboxilo de la glicina y el grupo amino de la alanina participan en la creación del enlace peptídico. Podría ser al revés, en cuyo caso sería un dipéptido diferente.

Tres aminoácidos más con radicales hidrocarbonados más complejos que la alanina. Vemos que la leucina y la isoleucina son isómeros; sólo se diferencian en la posición de un grupo metilo.

Dos aminoácidos con un anillo aromático en el radical: fenilalanina y tirosina. La flecha muestra que la tirosina es un derivado bioquímico de la fenilalanina. La fenilalanina tiene un radical puramente hidrocarbonado, mientras que la tirosina también tiene un grupo alcohol.

Dos aminoácidos más interesantes son la serina y la cisteína. La serina tiene Grupo hidroxilo, es decir, en otras palabras, su radical es alcohólico. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo previamente desconocido -SH. La valencia del azufre (S) aquí es 2.

Ahora miremos esta molécula. Una fórmula así podría asustar a una persona nueva, pero ahora tenemos suficiente conocimiento para discernir en ella. grupos funcionales y decir: este es un tripéptido formado por residuos de alanina, tirosina y cisteína. En sus extremos, como era de esperar, se encuentran grupos amino y carboxilo libres (de hecho, están ionizados en solución). Para abreviar, el extremo del péptido con el grupo amino libre siempre se llama extremo N, y el final con un grupo carboxilo libre es extremo C.

Todos los aminoácidos proteinogénicos enumerados hasta ahora son neutral(como la valina que se muestra en la imagen, por ejemplo). Esto significa que en solución dicho aminoácido tiene carga cero: el grupo carboxilo y el grupo amino, al estar ambos ionizados, se compensan entre sí y no hay otros grupos cargados. De hecho, la carga de dicho aminoácido no siempre será estrictamente cero, sino solo con una cierta acidez de la solución, pero ahora tomemos el caso ideal.

Existir Cargado negativamente aminoácidos que tienen un grupo carboxilo en el radical. Tenemos dos de esos aminoácidos: aspartato y glutamato. En realidad, solo se diferencian por un átomo de carbono en la cadena radical.
Nota. En bioquímica, los nombres de los ácidos y sus sales se utilizan muy a menudo como sinónimos: en solución, en forma disociada, todavía son indistinguibles. Por ejemplo, el aspartato es en realidad una sal del ácido aspártico y el glutamato es una sal del ácido glutámico, pero en realidad “ácido glutámico” y “glutamato” son la misma cosa; se prefiere este último nombre simplemente por brevedad. El hecho es que una sal no es esencialmente más que un ácido con cualquier otro catión en lugar de un protón. Si dicha molécula está ionizada y no tiene ningún catión, generalmente se le deja con el nombre de la sal correspondiente. Esto es exactamente lo que vemos en el ejemplo del aspartato con glutamato.

Ácidos aspártico y glutámico en forma no ionizada. Ahora bien, estos son precisamente ácidos, pero todavía se les puede llamar aspartato y glutamato por conveniencia.
El glutamato es interesante no solo porque forma parte de las proteínas, sino también porque es un neurotransmisor muy importante y extendido, es decir, una sustancia que transmite señales a sistema nervioso. Además, nuestras papilas gustativas son sensibles al glutamato y, a menudo, se añade a los alimentos, tanto en forma de ácido (aditivo alimentario E620) como en forma de sal de sodio (aditivo alimentario E621).

Ejemplo cargado positivamente aminoácidos - lisina (en forma ionizada y estándar). Aquí, como vemos, el radical contiene un grupo amino, que se comporta como se supone que debe hacerlo un grupo amino: adquiere un protón.

La arginina es un aminoácido cargado positivamente, cuyo radical incluye un grupo guanidina bastante exótico (no lo encontraremos en ningún otro lugar). La carga positiva en el radical arginina está deslocalizada entre dos átomos de nitrógeno, por lo que su efecto electrostático es más efectivo que el de la misma carga en la lisina; En términos generales, atrae el "menos" hacia sí de manera más confiable. Tenga en cuenta también que en la imagen de la derecha los átomos de carbono están firmados en orden con letras griegas; en este caso, el grupo guanidina está conectado al átomo épsilon.

En resumen, podemos dividir los aminoácidos que conocemos en cuatro grupos según los tipos de radicales:
● Hidrófobo neutro (alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina).
● Hidrófilo neutro (serina, cisteína, tirosina).
● Cargadas negativamente (aspartato, glutamato).
● Cargada positivamente (lisina, arginina).
Una posición especial la ocupa el más simple de todos los aminoácidos posibles: la glicina, que tiene un átomo de hidrógeno en lugar de un radical.

Es obvio que las propiedades de los radicales influyen en gran medida en el comportamiento de la cadena peptídica en solución.

Veamos el diagrama de un péptido típico, que en este caso consta de sólo cinco aminoácidos. Cabe señalar que esto es muy poco. Los péptidos largos con muchas decenas de residuos de aminoácidos (50 o más) se denominan polipéptidos. Todas las proteínas son polipéptidos. La mayoría de las veces contienen ni siquiera decenas, sino cientos de residuos de aminoácidos. El orden de los aminoácidos en una proteína generalmente se enumera desde el extremo N (grupo amino) hasta el extremo C (carboxilo).
Ahora imagine que se arroja una molécula de péptido al agua. Obviamente, no permanecerá allí estirado en una línea, sino que de alguna manera se enroscará. En otras palabras, una molécula de proteína en el agua definitivamente adoptará una forma tridimensional. (conformación), lo que dependerá de las interacciones entre sus partes y especialmente entre radicales aminoácidos. Pero estos radicales, como ya sabemos, pueden ser muy diferentes.

Se acostumbra distinguir cuatro niveles de estructura proteica:
● Estructura primaria- una secuencia de residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos.
● Estructura secundaria- interacciones entre aminoácidos dentro de la misma cadena peptídica, ubicados cerca (unos pocos residuos separados entre sí).
● Estructura terciaria- interacciones entre aminoácidos dentro de la misma cadena peptídica, ubicados arbitrariamente lejos, incluso en extremos diferentes.
● Estructura cuaternaria- interacciones entre diferentes cadenas peptídicas ensambladas en una proteína funcional. Si una proteína consta de una cadena polipeptídica, entonces no tiene estructura cuaternaria.
La estructura primaria es unidimensional, todas las demás son tridimensionales. La estructura primaria incluye enlaces peptídicos, los niveles restantes incluyen cualquier otra interacción entre residuos de aminoácidos.

La estructura primaria es simplemente la propia secuencia de aminoácidos, por ejemplo: glicina, prolina, glicina, treonina, glicina, glutamato… y así sucesivamente. El péptido de 24 aminoácidos que se muestra a la izquierda es una convención; las proteínas reales rara vez son tan pequeñas. La proteína de 129 aminoácidos que se muestra a la derecha es mucho más típica, aunque incluso esta proteína se considera pequeña. En ambos casos, las cadenas se dibujan curvas únicamente por conveniencia y claridad; de hecho, sería igual de fácil enumerar los aminoácidos en una línea (como se hace en las bases de datos correspondientes).
La estructura tridimensional de una molécula de proteína (secundaria, terciaria y cuaternaria) se basa en los siguientes tipos de interacciones entre residuos de aminoácidos:
● Enlaces de hidrógeno (tanto entre cadenas laterales de aminoácidos polares como entre grupos peptídicos).
● Atracción eléctrica entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente.
● Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales de hidrocarburos. Recordemos que las moléculas o partes de moléculas que no contienen enlaces polares y que por tanto interactúan mal con el agua. Pero tienden a permanecer juntos para reducir la superficie de su propia interacción con el agua. Esta adhesión puede ser bastante fuerte: se denomina interacción hidrófoba o incluso enlace hidrófobo.
● Puentes disulfuro entre residuos de aminoácidos de cisteína.
Todas estas interacciones, excepto los puentes disulfuro, son no covalentes. Pero todavía no hemos hablado de los puentes disulfuro. Se forman entre residuos de aminoácidos de cisteína, cuya cadena lateral tiene la forma -CH 2 -SH. Una vez sintetizada la proteína, puede ocurrir la siguiente reacción entre los residuos de cisteína que la constituyen:

El hidrógeno se seleccionará de los residuos de cisteína (será arrastrado por moléculas transportadoras especiales) y las valencias libres de los átomos de azufre se cerrarán entre sí, formando puente disulfuro-S-S-. La proteína bien puede estar “entrecruzada” en varios lugares mediante dichos puentes. La reacción de su formación es, en principio, reversible: se pueden formar y romper puentes disulfuro, lo que es importante en algunos procesos fisiológicos.

Aquí hay un diagrama muy simple y visual de las interacciones entre los residuos de aminoácidos que afectan la estructura espacial de la proteína. Lo más probable es que el péptido A y el péptido B sean partes de la misma cadena polipeptídica doblada por la mitad; pero también pueden ser dos cadenas polipeptídicas completamente independientes si se trata de una estructura cuaternaria. A la izquierda vemos el enlace de hidrógeno habitual formado por las cadenas laterales de la serina y un aminoácido proteinogénico que aún no hemos encontrado, llamado asparagina (que no debe confundirse con aspartato). A continuación está la interacción hidrófoba entre dos residuos de valina, más adelante está el puente disulfuro y, finalmente, a la derecha, las cadenas laterales de lisina y aspartato, entre las que en este caso se produce un verdadero enlace iónico.
Notemos una vez más que todas las interacciones enumeradas pueden ocurrir tanto entre diferentes cadenas polipeptídicas (esto se llamará estructura cuaternaria) como dentro de una cadena polipeptídica (esto será una estructura secundaria o terciaria).

Los dos tipos más comunes de estructura secundaria de proteínas son la hélice α y la lámina β. En general, la estructura secundaria se caracteriza por tres rasgos:
● Principalmente sostenido por enlaces de hidrógeno que forman parte de los grupos peptídicos (en lugar de las cadenas laterales).
● Implica aminoácidos ubicados relativamente cerca unos de otros; por ejemplo, en una hélice α, se forman constantemente enlaces de hidrógeno entre los residuos de aminoácidos numerados n y (n+4), es decir, cada residuo forma un enlace de hidrógeno con el cuarto. residuos del mismo.
● Tiene una alta regularidad. En la hélice α esto se nota inmediatamente; en la lámina β, donde se forman enlaces de hidrógeno entre cadenas con direcciones opuestas, la molécula de proteína debe plegarse uniformemente varias veces.
La hélice alfa es particularmente estable energéticamente, en particular debido a que todos los grupos peptídicos, sin excepción, participan en la formación de enlaces de hidrógeno en su interior.

La estructura terciaria se basa en interacciones entre residuos de aminoácidos arbitrariamente distantes (pero que pertenecen a la misma cadena) y determina qué forma tendrá toda la molécula de proteína. Ya hemos hablado de qué interacciones crean una estructura terciaria: estos son enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones hidrófobas y enlaces iónicos (ver imagen).

Este diagrama también muestra perfectamente las fuentes de la estructura terciaria: (a) enlace iónico, (b) enlace de hidrógeno, (c) puente disulfuro, (d) enlaces hidrofóbicos, e incluye una versión muy interesante de ellos llamada interacción de apilamiento - adhesión aromática superpuesta. núcleos. Es útil observar más de cerca la imagen y descubrir por sí mismo qué aminoácidos están involucrados.
Respuesta: glutamato, lisina (enlaces iónicos), tirosina, aspartato (enlaces de hidrógeno), isoleucina, alanina (enlaces hidrofóbicos), fenilalanina (interacción de apilamiento), cisteína (puente disulfuro). Dos cisteínas conectadas enlace covalente a través del azufre, llamado cistina. Además, aquí se observa la interacción de los residuos de aminoácidos con moléculas de agua y dióxido de carbono; ambos también pueden ser importantes.

Aquí está la estructura espacial completa de una proteína globulina seleccionada completamente al azar presente en nuestra sangre. Esto ya es bastante realista. diagrama tridimensional. Las hélices alfa (espirales) y las láminas beta (flechas opuestas) son elementos de la estructura secundaria; en lo que confluyen todos es en la estructura terciaria. Aquí no hay ninguna estructura cuaternaria.

Un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es un anticuerpo de nuestro sistema inmunológico. Las cadenas polipeptídicas “pesadas” y “ligeras” se sintetizan por separado y luego se entrecruzan con puentes disulfuro. No nos interesan las designaciones de los diferentes segmentos de las cadenas en sí, pero vale la pena señalar que, de acuerdo con todas las reglas, aquí se indican los extremos N y C.

Otro ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina. Consta de dos cadenas α y dos cadenas β, que se sintetizan por separado. Se mantienen unidos principalmente mediante interacciones hidrofóbicas. La peculiaridad de la hemoglobina es que contiene un ion hierro, que forma un complejo con un grupo especial llamado hemo y no consta en absoluto de aminoácidos. Estos grupos adicionales no son comunes, pero ocurren en proteínas complejas.

La pérdida de la estructura espacial de una proteína sin destrucción de los enlaces peptídicos (es decir, la estructura primaria) se denomina desnaturalización. La forma más sencilla de desnaturalizar una proteína es calentarla. Una opción alternativa es, por ejemplo, una alta acidez. Es la desnaturalización parcial de las proteínas la que se produce durante cualquier tratamiento térmico de los alimentos y, en ocasiones, este proceso es hasta cierto punto reversible (al hervir leche, por ejemplo). Restaurar la estructura espacial de una proteína desnaturalizada se llama renaturalización. Después de la desnaturalización completa de las moléculas de proteínas allí disueltas, la clara de un huevo duro se vuelve sólida, porque las cadenas polipeptídicas desenrolladas se entrelazan entre sí.

Un hecho biológico muy importante es el siguiente: conociendo la estructura primaria de una proteína (es decir, la secuencia de aminoácidos), es teóricamente posible predecir con precisión su estructura espacial en todos los niveles. Esto se hace con bastante éxito utilizando los métodos de la biofísica y la bioinformática. En otras palabras, al conocer la secuencia de aminoácidos, obtenemos información completa sobre la proteína: dada la secuencia, por regla general, siempre se pliega exactamente de la misma manera. A continuación veremos qué gran valor Esto tiene implicaciones para el diseño de sistemas vivos.

La evolución bioquímica comenzó incluso antes de la formación de la Tierra como planeta. Los llamados meteoritos carbonosos contienen hidrocarburos con cadenas de carbono largas (hasta 30 átomos), alcoholes polihídricos, aldehídos, cetonas, carbohidratos, ácidos carboxílicos y aminas. También hay aminoácidos, y son muy diversos: con diferentes disposiciones de los grupos amino (α-, β-, γ-, δ- y ε-aminoácidos), con dos grupos amino y con otras características (Pizzarello, Shock, 2010). La mayoría de estos aminoácidos no fueron "seleccionados" por la evolución para ser proteinogénicos.
Ya en este nivel tuvo lugar un proceso similar a la selección natural. Es interesante comprender las razones por las que se eligieron algunos aminoácidos como proteinogénicos y otros no; Ahora intentaremos decir algo sobre este tema. Por ahora, agreguemos que los meteoritos en cuestión nunca formaron parte de los planetas, por lo que composición química no distorsionado por la acción de las altas temperaturas y presiones predominantes en el interior planetario. Se trata de una especie de "reserva" química muy era antigua sistema solar.

Este aminoácido (según reglas químicas se le puede llamar ácido 2,2-diamino-3-metilpentanoico) sería isoleucina si no fuera por el grupo amino adicional en la posición α. Puede servir como representante de la enorme diversidad prebiológica de aminoácidos. De los aminoácidos "meteóricos", sólo ocho estaban incluidos en las proteínas: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, aspartato y glutamato.

La isovalina es un aminoácido que no corresponde a la fórmula general de los aminoácidos proteinógenos (aunque no tan diferente de ellos), no es sintetizado ni descompuesto por ningún organismo vivo terrestre, pero se encuentra en los meteoritos. Este es otro de los muchos aminoácidos que no han sido seleccionados por su proteinogenicidad.
¿Por qué algunos aminoácidos están incluidos en las proteínas y otros no? Lo más probable es que un aminoácido con dos radicales o dos grupos amino en el mismo carbono reduzca la variedad de posibles conformaciones de péptidos que se plegarán a partir de dichos monómeros. El ácido diaminometilpentanoico tiene dos grupos amino en el átomo α y la isovalina tiene dos radicales hidrocarbonados; ambos deberían limitar el número de posibles conformaciones de la cadena polipeptídica, haciéndola menos flexible. En todos los aminoácidos proteinogénicos, sin excepción, una de las valencias del átomo α está ocupada por hidrógeno simple. Y esto, por supuesto, no es una casualidad. La fórmula general de un aminoácido proteinogénico, que ya conocemos, no es un hecho aislado que sólo pueda memorizarse, sino un producto de la evolución completamente comprensible.
Cualquier proteína individual (si es una proteína y no simplemente un polipéptido aleatorio) es en sí misma también un producto de la evolución, y su estructura está adaptada para realizar alguna función estrictamente definida. El famoso biofísico Lev Aleksandrovich Blumenfeld escribió: “Si para describir una célula tuviéramos que elegir entre dos modelos extremos: un mecanismo de reloj y una reacción química homogénea en fase gaseosa, la elección sería clara: la célula está incomparablemente más cerca de un reloj. mecanismo que a un sistema puramente estadístico.” Este principio actúa no sólo a nivel de toda la célula, sino que también se aplica a moléculas individuales de biopolímeros, es decir, principalmente a las proteínas. Blumenfeld comienza el capítulo de su libro dedicado a la biofísica de las moléculas de proteínas con las palabras anteriores.
La variedad de funciones de las proteínas es enorme. Una lista muy breve e incompleta de ellos podría verse así:
● Estructurales (por ejemplo, proteínas del tejido conectivo o queratina, que forma el cabello y las uñas).
● Catalítico (enzimas).
● Señal (hormonas, receptores).
● Transporte (por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno).
● Motoras (proteínas de músculos, cilios, flagelos).
● Protector (anticuerpos, venenos).
De todas estas funciones, ahora discutiremos específicamente solo una: la catalítica.

Comencemos con definiciones simples. Una sustancia que acelera una reacción química, pero que no sufre cambios permanentes en ella, se llama Catalizador. El catalizador, que es una proteína, se llama enzima. Casi todas las reacciones bioquímicas ocurren con la ayuda de enzimas especiales. La sustancia que es el material de partida para la reacción que cataliza esta enzima se llama su sustrato. La parte de la molécula de enzima que interactúa directamente con la molécula de sustrato se llama centro activo. Normalmente, el sitio activo ocupa sólo una pequeña parte de la molécula de enzima.
La siguiente imagen muestra una enzima que cataliza la descomposición de una molécula de sustrato en dos partes. Esto sucede, pero debemos tener en cuenta que se trata de un caso especial. Con el mismo éxito, una enzima puede "unir" dos moléculas en una, y simplemente transformar una molécula en otra y, en general, hacer cualquier cosa. La nomenclatura de las enzimas es bastante compleja, pero en la mayoría de los casos el nombre de la enzima consiste en el nombre del sustrato y la terminación característica “-ase”.

El sitio activo interactúa con el sustrato según el llamado principio de llave y cerradura. Hay que tener en cuenta que la “cerradura” (centro activo), al estar unida a la “llave” (sustrato), cambia reversiblemente su conformación. Durante tal reacción, la molécula de enzima en realidad actúa como una máquina mecánica bastante compleja, que tiene muchas bisagras, uniones, piezas giratorias y similares (Hurgin et al., 1967).

Cada enzima está especializada para un efecto estrictamente específico. reacción química. Por ejemplo, la enzima succinato deshidrogenasa se une al succinato (ácido succínico) y lo convierte en fumarato (ácido fumárico). Este es el curso normal de la reacción (a). Si en lugar del succinato hay un malonato, una sal del ácido malónico que se diferencia del ácido succínico en un carbono, también entrará en contacto con el centro activo, pero no se producirá ninguna reacción. El succinato será reemplazado competitivamente por malonato, que se “atascará” en el centro activo de la enzima y lo bloqueará (b). Se llama inhibición competitiva. La acción de muchas drogas y venenos se basa en la inhibición competitiva.
Aquí hay un diagrama del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, que descompone cierta molécula llamada acetilcolina:

¿Qué vemos aquí en la imagen? La acetilcolina contiene:
● grupos metilo (-CH 3), para cuya unión el centro activo forma “bolsas” hidrofóbicas;
● átomos de oxígeno, para cuya unión el centro activo tiene un residuo de asparagina (Asn), un aminoácido polar pero sin carga que forma fácilmente enlaces de hidrógeno;
● una carga positiva, para cuya unión iónica está destinado el residuo de aspartato (Asp);
● finalmente, una parte hidrocarbonada bastante extensa, con la que el núcleo aromático del residuo de tirosina (Tyr) sirve para formar enlaces hidrófobos.

Y todo esto está exactamente en su lugar. Los números en la imagen son los números de residuos de aminoácidos en la estructura primaria. De estos, a su vez, quedan claras dos cosas. En primer lugar, la acetilcolinesterasa contiene más de 600 aminoácidos. De hecho, una proteína de este tipo se considera grande y el centro activo ocupa solo una pequeña parte de ella. En segundo lugar, los aminoácidos que están cerca en el centro activo pueden estar muy lejos en la secuencia primaria; por ejemplo, a 300 residuos entre sí. Su "correcto" acuerdo mutuo logrado debido al plegamiento muy preciso de la cadena polipeptídica, es decir, debido a la estructura terciaria. Uno puede imaginar cuán compleja es una máquina bioquímica como una enzima. Y en cada célula viva hay varios miles de enzimas.

El “Universo de Proteínas” es un espacio imaginario en el que hay una proteína en cada punto. El número de dimensiones es igual al número de residuos de aminoácidos de esta proteína, y a lo largo de cada uno de los ejes la variable puede tomar 20 valores, según el número de aminoácidos proteinogénicos estándar. Tiene sentido enfatizar que el “Universo proteico” no es una metáfora poética, pero hoy ya es una herramienta cotidiana para el trabajo de los bioinformáticos, casi como el espacio. Coordenadas cartesianas en análisis matemático. El “Universo” más simple que describe un dipéptido tiene sólo dos dimensiones y consta de 400 puntos posibles (20 2).

A medida que aumenta la longitud de la proteína, el volumen del "universo proteico" crece rápidamente. Para una proteína de 300 aminoácidos (un tamaño típico), el “universo” tiene 300 dimensiones y contiene 20.300 estados posibles, mucho más que el número total de protones y neutrones en la porción observable del universo físico (10,80). . Es evidente que hasta ahora la evolución ha agotado sólo una parte insignificante de este volumen.

Se ha demostrado que el “Universo proteico” se está expandiendo, al igual que el Universo físico: con el progreso de la evolución, las proteínas son cada vez más diferentes entre sí (Povolotskaya, Kondrashov, 2010). En la ilustración de la izquierda está el Universo físico en expansión (se indican los objetos celestes), a la derecha está el Universo proteico en expansión (se indican organismos unicelulares, cuya estructura primaria de las proteínas compararon los autores). "Edwin Hubble descubrió que las galaxias se alejan unas de otras y que la distancia entre galaxias está correlacionada positivamente con la velocidad de su expansión. Extrapolando esta tendencia al pasado, Hubble llegó a la conclusión de que la expansión debe haber comenzado desde un solo punto Esta idea formó la base de la teoría moderna. Big Bang. Algo similar ocurre con las proteínas que divergen de un ancestro común” (Markov, 2010).

Esta es una imagen de la parte del Universo físico que nos rodea en una escala muy pequeña: la regla representada corresponde a mil millones de años luz. El Supercúmulo de Virgo incluye 30 mil galaxias, de las cuales sólo una es vía Láctea. Pero a esta escala, todo el supercúmulo de Virgo parece un área diminuta. Así es aproximadamente como se estructura el espacio de secuencias de proteínas en el que tiene lugar la evolución. Pero también puede haber otros Universos biológicos no proteicos.