Asam amino yang tidak aktif secara optik. Asam amino memiliki isomerisme

15.05.2022 | Musim

Pendahuluan ................................................. . ................................................... .. ...............3

1. Struktur dan sifat asam amino asam ......................................... ..... .......... 5

1.1. Zat ................................................................... ................................................................... ........5

1.2. Bahan organik ................................................... ................................................................... ...5

1.3. Turunan fungsional dari hidrokarbon .................................................. .................6

1.4. Asam amino ................................................ ................................................................... ............... 7

1.5. Asam glutamat ................................................ ................................................................... ......9

1.6 Sifat-sifat Biologis............................................................ ................................................................... .sebelas

2. Aktivitas optik asam amino asam ................................................. .... .....12

2.1 Molekul kiral................................................................... ................................................................... .......13

2.2 Karakteristik rotasi optik .................................................. ............. .........lima belas

2.3 Mengukur rotasi optik .................................................. ................. .................17

2.4 Data yang diketahui tentang rotasi optik asam amino asam ............... 18

Kesimpulan................................................. ................................................. . .........21

Literatur................................................. ................................................. . .........22

pengantar
Penemuan asam amino biasanya dikaitkan dengan tiga penemuan:
Pada tahun 1806, turunan asam amino pertama, asparagin amida, ditemukan.
Pada tahun 1810, asam amino sistin pertama ditemukan, yang diisolasi dari objek batu saluran kemih non-protein.
Pada tahun 1820, asam amino glisin diisolasi untuk pertama kalinya dari protein hidrolisat dan kurang lebih dimurnikan secara menyeluruh.

Tapi penemuan asam glutamat terjadi agak diam-diam. Ahli kimia Jerman Heinrich Ritthausen mengisolasinya pada tahun 1866 dari protein nabati, khususnya dari gluten gandum. Secara tradisi, nama zat baru diberikan oleh sumbernya: das Gluten, diterjemahkan dari gluten Jerman.
Cara yang mungkin untuk mendapatkan asam glutamat, yang digunakan di Eropa dan Amerika Serikat, adalah hidrolisis protein, misalnya, gluten yang sama dari mana zat ini pertama kali diperoleh. Biasanya digunakan gluten gandum atau jagung, di USSR - molase bit. Teknologinya cukup sederhana: bahan baku dibersihkan dari karbohidrat, dihidrolisis dengan asam klorida 20%, dinetralkan, zat humat dipisahkan, asam amino lainnya dipekatkan dan diendapkan. Asam glutamat yang tersisa dalam larutan kembali terkonsentrasi dan mengkristal. Tergantung pada tujuannya, makanan atau medis, pemurnian dan rekristalisasi tambahan dilakukan. Hasil asam glutamat dalam hal ini adalah sekitar 5% dari berat gluten, atau 6% dari berat protein itu sendiri.

Tujuan dari pekerjaan ini adalah untuk mempelajari aktivitas optik asam amino asam.

Untuk mencapai tujuan ini, tugas-tugas berikut ditetapkan:
1. Mempelajari sifat, struktur dan signifikansi biologis asam amino asam, menggunakan asam glutamat sebagai contoh, dan menyiapkan tinjauan literatur.
2. Untuk mempelajari aktivitas optik dalam asam amino dan mempersiapkan tinjauan literatur tentang studi mereka.

Bab 1. Struktur dan sifat asam amino asam

Untuk mempelajari asam amino, perlu mempelajari sifat dasar, struktur dan aplikasi, sehingga dalam bab ini kita akan mempertimbangkan jenis utama turunan fungsional karbon dan mempertimbangkan asam glutamat.

1.1. Zat

Semua zat dibagi menjadi sederhana (dasar) dan kompleks. Zat sederhana tersusun atas satu unsur, sedangkan zat kompleks tersusun atas dua atau lebih unsur.
Zat sederhana, pada gilirannya, dibagi menjadi logam dan non-logam atau metaloid. Zat kompleks dibagi menjadi organik dan anorganik: senyawa karbon biasanya disebut organik, semua zat lain disebut anorganik (kadang-kadang mineral).
Zat anorganik dibagi menjadi beberapa kelas baik berdasarkan komposisi (dua unsur, atau biner, senyawa dan senyawa multi-elemen; yang mengandung oksigen, yang mengandung nitrogen, dll.), Atau berdasarkan sifat kimia, yaitu, berdasarkan fungsi (asam-basa, redoks, dll. . d.), yang dilakukan zat-zat ini dalam reaksi kimia, sesuai dengan karakteristik fungsionalnya. Selanjutnya, zat organik akan dipertimbangkan, karena termasuk asam amino.

1.2. bahan organik

Zat organik - kelas senyawa yang mencakup karbon (dengan pengecualian karbida, asam karbonat, karbonat, karbon oksida, dan sianida).

Senyawa organik biasanya dibangun dari rantai atom karbon yang dihubungkan bersama oleh ikatan kovalen, dan berbagai substituen yang melekat pada atom karbon ini. Untuk sistematisasi dan untuk memudahkan penamaan zat organik, mereka dibagi ke dalam kelas-kelas sesuai dengan kelompok karakteristik apa yang ada dalam molekul. Tentang hidrokarbon dan turunan fungsional hidrokarbon. Senyawa yang hanya mengandung karbon dan hidrogen disebut hidrokarbon.

Hidrokarbon dapat berupa alifatik, alisiklik, dan aromatik.
1) Hidrokarbon aromatik disebut juga arena.
2) Hidrokarbon alifatik, pada gilirannya, dibagi menjadi beberapa kelas yang lebih sempit, yang paling penting adalah:
- alkana (atom karbon hanya saling berhubungan melalui ikatan kovalen sederhana);
- alkena (mengandung ikatan karbon-karbon rangkap);

Alkuna (mengandung ikatan rangkap tiga, seperti asetilena).

3) Hidrokarbon siklik Hidrokarbon dengan rantai karbon tertutup. Pada gilirannya, mereka dibagi:
-karbosiklik (siklus hanya terdiri dari atom karbon)
- heterosiklik (siklus terdiri dari atom karbon dan unsur lain)

1.3. Turunan fungsional dari hidrokarbon

Ada juga turunan dari hidrokarbon. Ini adalah senyawa yang terdiri dari atom karbon dan hidrogen. Kerangka hidrokarbon dibangun dari atom karbon yang dihubungkan oleh ikatan kovalen; ikatan atom karbon yang tersisa digunakan untuk mengikatnya ke atom hidrogen. Kerangka hidrokarbon sangat stabil, karena pasangan elektron dalam ikatan karbon-karbon tunggal dan ganda sama-sama dimiliki oleh kedua atom karbon yang bertetangga.

Satu atau lebih atom hidrogen dalam hidrokarbon dapat disubstitusi dengan berbagai gugus fungsi. Dalam hal ini, berbagai keluarga senyawa organik terbentuk.
Keluarga khas senyawa organik dengan gugus fungsi yang khas meliputi alkohol, molekul yang mengandung satu atau lebih gugus hidroksil, amina dan asam amino yang mengandung gugus amino; keton yang mengandung gugus karbonil dan asam dengan gugus karboksil.

Banyak sifat fisik dan kimia turunan hidrokarbon lebih bergantung pada kelompok mana pun yang terikat pada rantai hidrokarbon utama daripada pada rantai itu sendiri.
Karena tujuan kursus saya adalah untuk mempelajari asam amino, mari kita fokus padanya.

1.4. Asam amino

Asam amino adalah senyawa yang mengandung gugus amino dan karboksil:

Biasanya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik. Dalam larutan berair netral, asam amino ada sebagai ion bipolar dan berperilaku seperti senyawa amfoter, yaitu. sifat asam dan basa.
Ada lebih dari 150 asam amino di alam, tetapi hanya sekitar 20 asam amino esensial yang berfungsi sebagai monomer untuk membangun molekul protein. Urutan asam amino yang termasuk dalam protein ditentukan oleh kode genetik.

Menurut klasifikasi, setiap asam amino mengandung setidaknya satu asam dan satu gugus basa. Asam amino berbeda satu sama lain dalam sifat kimia radikal R, yang merupakan sekelompok atom dalam molekul asam amino yang terikat pada atom -karbon dan tidak terlibat dalam pembentukan ikatan peptida selama sintesis protein. Hampir semua gugus -amino- dan -karboksil terlibat dalam pembentukan ikatan peptida molekul protein, sementara kehilangan sifat asam-basanya yang spesifik untuk asam amino bebas. Oleh karena itu, seluruh variasi fitur struktur dan fungsi molekul protein dikaitkan dengan sifat kimia dan sifat fisikokimia radikal asam amino.

Menurut struktur kimia gugus R, asam amino dibagi menjadi:
1) alifatik (glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin);

2) yang mengandung hidroksil (serin, treonin);

3) yang mengandung belerang (sistein, metionin);

4) aromatik (fenilalanin, tirosin, tritrofan);

5) asam dan amida (asam aspartat, asparagin, asam glutamat, glutamin);

6) basa (arginin, histidin, lisin);

7) asam imino (prolin).

Menurut polaritas kelompok R:

1) Polar (glisin, serin, treonin, sistein, tirosin, asam aspartat, asam glutamat, asparagin, glutamin, arginin, lisin, histidin);
2) Non-polar (alanin, valin, leusin, isoleusin, metionin, fenilalanin, triptofan, prolin).

Menurut sifat ionik gugus R:

1) Asam (asam aspartat, asam glutamat, sistein, tirosin);
2) Dasar (arginin, lisin, histidin);

3) Netral (glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, metionin, fenilalanin, serin, treonin, asparagin, glutamin, prolin, triptofan).

Dengan nilai gizi:

1) Dapat diganti (treonin, metionin, valin, leusin, isoleusin, fenilalanin, triptofan, lisin, arginin, histidin);

2) Esensial (glisin, alanin, serin, sistein, prolin, asam aspartat, asam glutamat, asparagin, glutamin, tirosin).

Mari kita pertimbangkan secara lebih rinci sifat-sifat asam glutamat.

1.5. Asam glutamat

Asam glutamat adalah salah satu yang paling umum dalam komposisi protein, apalagi, di antara 19 asam amino protein yang tersisa ada juga turunannya glutamin, yang berbeda darinya hanya pada gugus amino tambahan.
Asam glutamat kadang-kadang juga disebut asam glutamat, lebih jarang alfa-aminoglutarat. Sangat jarang, meskipun secara kimiawi benar
2-aminopentanedioat.
Asam glutamat juga merupakan asam amino neurotransmitter, salah satu anggota penting dari kelas asam amino rangsang.

Strukturnya ditunjukkan pada Gambar.1.

Gbr.1 Rumus struktur asam glutamat

Sifat fisikokimia

Suatu zat dalam bentuknya yang murni, yang merupakan kristal tidak berwarna yang biasa-biasa saja, sukar larut dalam air. Polaritas asam amino yang mengandung hidroksil disebabkan oleh adanya momen dipol yang besar di dalamnya dan kemampuan gugus OH untuk membentuk ikatan hidrogen, oleh karena itu asam glutamat sedikit larut dalam air dingin, larut dalam air panas. Jadi per 100 g air pada 25 ° C, kelarutan maksimum adalah 0,89 g, dan pada suhu 75 ° C - 5,24 g Praktis tidak larut dalam alkohol.

Asam glutamat dan anion glutamatnya ditemukan dalam organisme hidup dalam bentuk bebas, serta dalam sejumlah zat dengan berat molekul rendah. Di dalam tubuh, ia didekarboksilasi menjadi asam aminobutirat, dan melalui siklus asam trikarboksilat berubah menjadi asam suksinat.
Asam -amino alifatik tipikal. Ketika dipanaskan, ia membentuk asam 2-pirolidon-5-karboksilat atau piroglutamat, dengan garam Cu dan Zn yang tidak larut. Gugus -karboksil terutama terlibat dalam pembentukan ikatan peptida, dalam beberapa kasus, misalnya, dalam glutathione tripeptida alami, gugus -amino. Dalam sintesis peptida dari isomer L, bersama dengan gugus -NH2, gugus -karboksil dilindungi, yang diesterifikasi dengan benzil alkohol atau tert-butil ester diperoleh dengan aksi isobutilena dengan adanya asam.

Komposisi kimia asam glutamat disajikan pada tabel 1.

1.6 Sifat biologis

Asam glutamat digunakan dalam pengobatan penyakit skizofrenia sistem saraf pusat, psikosis (somatogenik, intoksikasi, involusi), keadaan reaktif yang terjadi dengan gejala kelelahan, depresi, konsekuensi meningitis dan ensefalitis, neuropati toksik dengan latar belakang penggunaan hidrazida asam isonikotinat (dalam kombinasi dengan tiamin dan piridoksin), koma hepatik. Dalam pediatri keterbelakangan mental, cerebral palsy, konsekuensi dari trauma lahir intrakranial, penyakit Down, poliomielitis (periode akut dan pemulihan).Garam natriumnya digunakan sebagai penyedap dan aditif pengawet dalam produk makanan. .

Ini memiliki sejumlah kontraindikasi, seperti hipersensitivitas, demam, gagal hati dan / atau ginjal, sindrom nefrotik, tukak lambung dan duodenum, penyakit pada organ hematopoietik, anemia, leukopenia, lekas marah, reaksi psikotik yang hebat, obesitas. Peningkatan rangsangan, insomnia, sakit perut, mual, muntah - ini adalah bagaimana efek samping tercermin dalam pengobatan. Dapat menyebabkan diare, reaksi alergi, menggigil, hipertermia jangka pendek; anemia, leukopenia, iritasi pada mukosa mulut.

Bab 2. Aktivitas optik asam amino asam

Untuk menyelesaikan tugas ini, perlu untuk mempertimbangkan aktivitas optik secara rinci.

Cahaya adalah radiasi elektromagnetik yang dirasakan oleh mata manusia. Dapat dibagi menjadi alami dan terpolarisasi. Dalam cahaya alami, getaran diarahkan ke arah yang berbeda, dengan cepat dan acak menggantikan satu sama lain (Gbr. 2.a). Dan cahaya di mana arah osilasi akan diatur entah bagaimana atau dalam satu bidang disebut terpolarisasi (Gbr. 2.b).

Ketika cahaya terpolarisasi melewati beberapa zat, sebuah fenomena menarik terjadi: bidang di mana garis-garis medan listrik berosilasi berada secara bertahap berputar di sekitar sumbu di mana sinar itu berjalan.

Bidang yang melewati arah osilasi vektor cahaya gelombang terpolarisasi bidang dan arah rambat gelombang ini disebut bidang polarisasi.
Di antara senyawa organik ada zat yang mampu memutar bidang polarisasi cahaya. Fenomena ini disebut aktivitas optik, dan zat yang sesuai disebut aktif optik.
Zat aktif optik terjadi sebagai pasangan optik
antipoda - isomer, sifat fisik dan kimia yang pada dasarnya sama dalam kondisi normal, dengan pengecualian satu - arah rotasi bidang polarisasi.

2.1 molekul kiral

Semua asam amino, kecuali glisin, aktif secara optik karena struktur kiralnya.

Molekul yang ditunjukkan pada Gambar 3, 1-bromo-1-iodoetana, memiliki atom karbon tetrahedral yang terikat pada empat substituen yang berbeda. Oleh karena itu, molekul tidak memiliki unsur simetri. Molekul semacam itu disebut asimetris atau kiral.

Asam glutamat memiliki kiralitas aksial. Ini muncul sebagai akibat dari pengaturan substituen non-planar relatif terhadap beberapa sumbu sumbu kiralitas. Sumbu kiralitas ada pada alen yang tersubstitusi secara asimetris. Atom karbon sp-hibrida dalam alena memiliki dua orbital p yang saling tegak lurus. Tumpang tindihnya dengan orbital p dari atom karbon tetangga mengarah pada fakta bahwa substituen dalam alena terletak pada hubungan timbal balik. bidang tegak lurus. Situasi serupa juga diamati pada bifenil tersubstitusi, di mana rotasi di sekitar ikatan yang menghubungkan cincin aromatik sulit dilakukan, serta dalam senyawa spirosiklik.

Jika cahaya terpolarisasi bidang dilewatkan melalui larutan zat kiral, bidang tempat terjadinya getaran mulai berputar. Zat yang menyebabkan rotasi seperti itu disebut optis aktif. Sudut rotasi diukur dengan alat yang disebut polarimeter (Gbr. 4). Kemampuan suatu zat untuk memutar bidang polarisasi cahaya ditandai dengan rotasi spesifik.

Mari kita lihat bagaimana aktivitas optik terkait dengan struktur molekul suatu zat. Di bawah ini adalah gambar spasial molekul kiral dan pantulan cerminnya (Gbr. 5).

Sepintas, mungkin tampak bahwa ini adalah molekul yang sama, digambarkan dengan cara yang berbeda. Namun, jika Anda mengumpulkan model dari kedua bentuk dan mencoba menggabungkannya sehingga semua atom saling berhimpitan, Anda dapat dengan cepat melihat bahwa ini tidak mungkin, mis. ternyata molekul tersebut tidak sesuai dengan bayangan cerminnya.

Dengan demikian, dua molekul kiral yang terkait satu sama lain sebagai objek dan bayangan cerminnya tidak identik. Molekul-molekul ini (zat) adalah isomer, yang disebut enansiomer. Bentuk enansiomer, atau antipoda optik, memiliki indeks bias yang berbeda (sirkular birefringence) dan koefisien kepunahan molar yang berbeda (dichroism melingkar) untuk komponen terpolarisasi sirkular kiri dan kanan dari cahaya terpolarisasi linier.

2.2 Karakteristik rotasi optik

Rotasi optik adalah kemampuan suatu zat untuk membelokkan bidang polarisasi ketika cahaya terpolarisasi bidang melewatinya.
Rotasi optik terjadi karena pembiasan cahaya yang tidak seimbang dengan polarisasi sirkular kiri dan kanan. Rotasi berkas cahaya terpolarisasi bidang terjadi karena molekul asimetris dari medium memiliki indeks bias yang berbeda, dan , untuk cahaya dengan polarisasi sirkular kiri dan kanan.
Jika bidang polarisasi berputar ke kanan (searah jarum jam) pengamat, hubungan tersebut disebut dekstrorotatori, dan rotasi spesifik dicatat dengan tanda plus. Saat berputar ke kiri (berlawanan arah jarum jam), koneksi disebut kidal, dan rotasi spesifik dicatat dengan tanda minus.

Besarnya deviasi bidang polarisasi dari posisi awal, dinyatakan dalam derajat sudut, disebut sudut rotasi dan dilambangkan dengan .

Nilai sudut tergantung pada sifat zat aktif optik, ketebalan lapisan zat, suhu dan panjang gelombang cahaya. Sudut rotasi berbanding lurus dengan ketebalan lapisan. Untuk penilaian komparatif kemampuan berbagai zat untuk memutar bidang polarisasi, apa yang disebut rotasi spesifik dihitung. Rotasi spesifik adalah perputaran bidang polarisasi yang disebabkan oleh lapisan zat setebal 1 dm bila diubah menjadi kandungan 1 g zat dalam volume 1 ml.

Untuk zat cair rotasi spesifik ditentukan oleh rumus:

Untuk larutan zat:

(di mana adalah sudut rotasi terukur dalam derajat; l adalah ketebalan lapisan cairan, dm; c adalah konsentrasi larutan, dinyatakan dalam gram per 100 ml larutan; d adalah kerapatan cairan)

Nilai rotasi spesifik juga tergantung pada sifat asam amino asam dan konsentrasinya. Dalam banyak kasus, rotasi spesifik hanya konstan dalam rentang konsentrasi tertentu. Dalam kisaran konsentrasi di mana rotasi spesifik konstan, adalah mungkin untuk menghitung konsentrasi dari sudut rotasi:

Sejumlah zat aktif optik mengubah sudut rotasi ke nilai konstan yang ditentukan. Hal ini disebabkan adanya campuran bentuk stereoisomer dengan sudut rotasi yang berbeda. Hanya setelah beberapa saat keseimbangan terbentuk. Sifat selama beberapa waktu untuk mengubah nilai sudut rotasi disebut mutarotasi.
Penentuan sudut rotasi bidang polarisasi dilakukan pada perangkat, seperti disebutkan di atas, yang disebut polarimeter (Gbr. 4).

2.3 Pengukuran rotasi optik

Penentuan sudut rotasi bidang polarisasi dilakukan dalam perangkat yang disebut polarimeter. Aturan untuk menggunakan model polarimeter ini diatur dalam instruksi untuk perangkat. Penentuan, sebagai suatu peraturan, dilakukan untuk garis D natrium pada 20 C.

Prinsip umum desain dan pengoperasian polarimeter adalah sebagai berikut. Sinar dari sumber cahaya diarahkan melalui filter cahaya kuning ke dalam prisma polarisasi. Melewati prisma Nicol, berkas cahaya terpolarisasi, getarannya hanya dibuat dalam satu bidang. Cahaya terpolarisasi bidang dilewatkan melalui kuvet dengan larutan zat aktif optik. Dalam hal ini, deviasi bidang polarisasi cahaya ditentukan menggunakan prisma Nicol (penganalisis) kedua yang berputar, yang secara kaku terhubung ke skala bertingkat. Bidang signifikan yang diamati melalui lensa mata, dibagi menjadi dua atau tiga bagian kecerahan yang berbeda, harus dibuat diterangi secara merata dengan memutar alat analisa. Jumlah rotasi dibaca dari skala. Untuk memeriksa titik nol perangkat, pengukuran serupa dilakukan tanpa larutan uji. Arah bidang polarisasi biasanya ditentukan oleh arah putaran alat analisa. Desain polarimeter domestik sedemikian rupa sehingga jika, untuk mendapatkan "bidang pandang iluminasi yang seragam, Anda harus memutar penganalisis ke kanan, mis., searah jarum jam, maka zat yang diteliti adalah dextrorotatory, yang ditunjukkan oleh tanda + (plus) atau d. Saat memutar penganalisis berlawanan arah jarum jam, kami memperoleh rotasi kiri, ditunjukkan oleh tanda - (minus) atau I.

Dalam instrumen lain, arah rotasi yang tepat ditentukan dengan pengukuran berulang, yang dilakukan dengan setengah ketebalan lapisan cairan atau dengan setengah konsentrasi. Jika dalam hal ini sudut rotasi atau diperoleh, maka kita dapat mengasumsikan bahwa zat tersebut bersifat dekstrorotatori. Jika sudut rotasi baru adalah 90 - atau 180 -, maka zat tersebut memiliki rotasi kiri. Rotasi spesifik tidak terlalu bergantung pada suhu, namun, kontrol suhu kuvet diperlukan untuk pengukuran yang akurat. Dengan data tentang rotasi optik, perlu untuk menunjukkan pelarut yang digunakan dan konsentrasi zat dalam larutan, misalnya [α]o \u003d 27,3 dalam air (C \u003d 0,15 g / ml) .

Penentuan polarimetrik digunakan baik untuk menetapkan kandungan kuantitatif zat aktif optik dalam larutan dan untuk memeriksa kemurniannya.

2.4 Data yang diketahui tentang rotasi optik asam amino asam
Berdasarkan aturan umum bahwa senyawa dengan konfigurasi yang sama menunjukkan perubahan rotasi yang sama di bawah pengaruh yang sama, sejumlah aturan yang lebih spesifik telah dibuat mengenai kelompok individu senyawa. Salah satu aturan ini berlaku untuk asam amino dan dikatakan bahwa rotasi optik semua asam amino alami (seri-L) dalam larutan asam bergeser ke kanan. Ingat sekali lagi: aturan ini tidak boleh dipahami sedemikian rupa sehingga peningkatan rotasi kanan harus terjadi: "geser ke kanan" juga bisa berarti penurunan rotasi kiri. Data tentang rotasi beberapa asam amino dalam larutan asam diberikan di bawah ini pada Tabel. 2.

Dalam studi rotasi optik, ditemukan bahwa selama transisi molekul dari fase gas ke larutan, panjang gelombang transisi berubah secara signifikan (rata-rata ~ 5 nm), sedangkan dalam larutan yang dipelajari berbeda tidak signifikan (~ 0,5nm). Terlihat bahwa dengan penurunan perubahan momen dipol molekul isomer dalam larutan, pergeseran panjang gelombang transisi elektronik utama berkurang, dan meningkat dengan meningkatnya polarisasi. Gaya rotasi transisi molekul isomer dalam berbagai larutan dihitung. Ditunjukkan bahwa nilai-nilai gaya rotasi transisi berubah dengan kuat ketika berpindah dari molekul yang terisolasi ke larutan. Ketergantungan spektral dari rotasi spesifik bidang polarisasi dalam berbagai solusi diplot. Juga dalam kisaran 100-300 nm, resonansi diamati ketika panjang gelombang transisi bertepatan dengan panjang gelombang radiasi. Rotasi spesifik bidang polarisasi radiasi dalam larutan isomer L - berkurang dengan meningkatnya panjang gelombang dari ~ 50 derajat * m2 / kg pada 240 nm menjadi 1 derajat * m / kg pada 650 nm, dan dalam larutan isomer D dari ~ 5 derajat * m2 / kg pada 360 nm dan hingga ~ 2 derajat*m2/kg pada 650 nm. Dipastikan bahwa sudut rotasi meningkat secara linier dengan meningkatnya konsentrasi larutan. Ditunjukkan bahwa dengan meningkatnya polarisasi molekul pelarut, nilai rotasi spesifik bidang polarisasi meningkat, dan dengan peningkatan perubahan polarisasi molekul dalam larutan kedua isomer, mereka menurun.

Dalam studi rotasi optik dari isomer L dan DL asam glutamat, ditunjukkan bahwa dalam kisaran 4000 hingga 5000 sudut rotasi bidang polarisasi radiasi inkoheren maksimum pada panjang gelombang 4280 dan menurun dengan meningkatnya panjang gelombang radiasi. Juga, sudut rotasi bidang polarisasi radiasi laser meningkat menjadi -5° pada konsentrasi 1,6% untuk radiasi dengan panjang gelombang A, = 650 nm dan hingga -9° untuk X = 532 nm pada waktu yang sama. konsentrasi. Ditemukan bahwa aktivitas optik maksimum dalam larutan netral (pH = 7) asam glutamat dan menurun dengan meningkatnya keasaman dan alkalinitas larutan. Tidak adanya kemampuan rotasi dalam larutan berair dari bentuk rasemat asam glutamat ditunjukkan.

Kesimpulan

Dalam perjalanan pekerjaan, tinjauan literatur disiapkan pada sifat asam amino asam, pada mekanisme dan karakteristik rotasi optik asam glutamat.
Dengan demikian, tujuan dari pekerjaan kursus telah tercapai sepenuhnya.

literatur

1. Sumber daya internet.URL: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html

2. Glinka N.L. kimia umum. edisi ke-24 - L. Kimia, 1985. 37 hal.

3. Khomchenko G.P. Manual kimia untuk mahasiswa. 2002. 57 hal.

4. Fremantle M. Kimia beraksi. Dalam 2 jam Bagian 1: Per. dari bahasa Inggris. M.: Mir, 1998 . 311 hal.

5. Lehninger A. Dasar-dasar biokimia: Dalam 3 volume T. 1. Dunia, 62 hal.

6. V.G. Zhiryakov. Kimia organik. Edisi ke-6, stereotip. M. Kimia 194 hal.

7. Shendrik A.N. Kimia Protein. Struktur, sifat, metode penelitian 22 c.

8. Moloney M. G. Asam amino rangsang. Laporan produksi. 2002. 99 hal.

9. Kimia dan toksikologi. Basis data. Database sifat zat.

URL: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841

10. Knunyant I.L. Ensiklopedia Kimia Volume 1. 163 detik.

11. E.A. Vyalykh, S.A. Ilarionov, A.V. Zhdanov. "Penelitian tentang komposisi asam amino" Diterbitkan dalam jurnal "Air: kimia dan ekologi" No. 2 tahun 2012, hlm. 76-82.

12. Buku referensi farmakologis "Register of Medicines of Russia® RLS®"

13. Fremantle M. Kimia beraksi. Dalam 2 jam Bagian 2: Per. dari bahasa Inggris. M. Mir.

350 detik

14. H.-D. Jakubke, H.Eshkait. Asam amino, Peptida, Protein. Moskow "Mir" 1985. 23 hal.

15. Vyzman F. L. Dasar-dasar kimia organik: tutorial untuk universitas: Per. dari bahasa Inggris. / Ed. A.A. Potekhina. - St. Petersburg: Kimia 103 hal.

16. Kutipan dari Huey D.N. "Kimia Anorganik" 202 c.

17. Passet B. V., Antipov M. A. - Lokakarya analisis teknis dan kontrol dalam produksi obat-obatan kimia dan antibiotik. 54 hal.

18. Potapov V.M. Stereokimia 1976 211s.

19. Nosachenko V.S. Tesis master "Studi numerik tentang rotasi optik larutan isomer asam glutamat" Volgograd 2013. 39 hal.

20. Aspidova M.A. Pekerjaan diploma "Studi eksperimental tentang karakteristik spektral rotasi optik larutan asam glutamat dalam air" Volgograd 2013.

asam amino

asam amino

golongan senyawa organik yang mengandung gugus karboksil (-COOH) dan amino (-NH 2); memiliki sifat asam dan basa. Mereka berpartisipasi dalam metabolisme zat nitrogen di semua organisme (senyawa awal dalam biosintesis hormon, vitamin, mediator, pigmen, basa purin dan pirimidin, alkaloid, dll.). Ada lebih dari 150 asam amino alami.Sekitar 20 asam amino esensial berfungsi sebagai unit monomer dari mana semua protein dibangun (urutan asam amino yang termasuk di dalamnya ditentukan oleh kode genetik). Kebanyakan mikroorganisme dan tanaman mensintesis asam amino yang mereka butuhkan; hewan dan manusia tidak mampu membentuk apa yang disebut asam amino esensial yang diperoleh dari makanan. Sintesis industri (kimia dan mikrobiologi) dari sejumlah asam amino yang digunakan untuk memperkaya makanan, pakan, sebagai produk awal untuk produksi poliamida, pewarna dan obat-obatan telah dikuasai.

ASAM AMINO

ASAM AMINO, organik (karboksilat ( cm. CARBOXIC ACIDS)) asam, yang mengandung gugus amino (-NH 2). Berpartisipasi dalam metabolisme protein dan karbohidrat, dalam pembentukan senyawa penting bagi organisme (misalnya, purin ( cm. basa purin) dan basa pirimidin ( cm. basa pirimidin), yang merupakan bagian integral dari asam nukleat ( cm. asam nukleat)), adalah bagian dari hormon ( cm. HORMON), vitamin ( cm. VITAMIN), alkaloid ( cm. ALKALOID), pigmen ( cm. PIGMENT (dalam biologi)), racun ( cm. Toksin), antibiotik ( cm. ANTIBIOTIK), dll.; dihydroxyphenylalanine (DOPA) dan asam g-aminobutyric berfungsi sebagai mediator dalam transmisi impuls saraf ( cm. IMPULS SYARAF). Sekitar 300 asam amino yang berbeda ditemukan dalam sel dan jaringan organisme hidup, tetapi hanya 20 di antaranya yang berfungsi sebagai penghubung (monomer) dari mana peptida dibangun ( cm. PEPTIDA) dan protein ( cm. PROTEIN (senyawa organik)) dari semua organisme (oleh karena itu disebut protein asam amino). Urutan asam amino ini dalam protein dikodekan dalam urutan nukleotida ( cm. NUKLEOTIDA) dari gen yang sesuai (lihat Kode genetik ( cm. KODE GENETIK)). Asam amino yang tersisa ditemukan baik dalam bentuk molekul bebas maupun dalam bentuk terikat. Banyak asam amino hanya ditemukan pada organisme tertentu, dan ada beberapa yang hanya ditemukan pada satu dari banyak organisme yang dijelaskan. Sejarah penemuan asam amino Asam amino pertama adalah asparagin ( cm. ASPARAGIN) - ditemukan pada tahun 1806, asam amino terakhir yang ditemukan dalam protein adalah treonin ( cm. Treonin) - diidentifikasi pada tahun 1938. Setiap asam amino memiliki nama (tradisional) yang sepele, kadang-kadang dikaitkan dengan sumber pelepasan. Misalnya, asparagin pertama kali ditemukan dalam asparagus (asparagus), asam glutamat - dalam gluten (dari bahasa Inggris gluten - gluten) gandum, glisin dinamai demikian karena rasanya yang manis (dari bahasa Yunani glykys - manis). Struktur dan sifat asam amino Rumus struktur umum dari setiap asam amino dapat direpresentasikan sebagai berikut: gugus karboksil (- COOH) dan gugus amino (- NH 2) dihubungkan ke atom karbon-a yang sama (jumlah atom berasal dari gugus karboksil menggunakan huruf-huruf alfabet Yunani - a, b, g, dll.). Asam amino berbeda dalam struktur gugus samping, atau rantai samping (radikal R), yang memiliki ukuran, bentuk, reaktivitas yang berbeda, menentukan kelarutan asam amino dalam media berair dan muatan listriknya. Dan hanya di prolin ( cm. PROLINE), gugus samping tidak hanya melekat pada atom karbon-a, tetapi juga pada gugus amino, menghasilkan struktur siklik. Dalam lingkungan netral dan dalam kristal, asam -amino ada sebagai bipolar, atau zwitterion ( cm. ion ZWITTER). Oleh karena itu, misalnya, rumus asam amino glisin - NH 2 -CH 2 -COOH - akan lebih tepat ditulis sebagai NH 3 + -CH 2 -COO -. Hanya dalam asam amino paling sederhana, glisin, atom hidrogen bertindak sebagai radikal. Untuk asam amino yang tersisa, keempat substituen pada atom karbon-a berbeda (yaitu, atom karbon karbon-a asimetris). Oleh karena itu, asam amino ini memiliki aktivitas optik ( cm. AKTIVITAS OPTIK) (mampu memutar bidang cahaya terpolarisasi) dan dapat eksis dalam bentuk dua isomer optik - L (tangan kiri) dan D (tangan kanan). Namun, semua asam amino alami adalah asam L-amino. Pengecualian termasuk D-isomer asam glutamat ( cm. ASAM GLUTAMIK), alanin ( cm. alanin), valin ( cm. VALINE), fenilalanin ( cm. fenilalanin), leusin ( cm. LEUCINE) dan sejumlah asam amino lain yang ditemukan di dinding sel bakteri; Asam amino konformasi D adalah bagian dari beberapa antibiotik peptida ( cm. ANTIBIOTIK) (termasuk actinomycins, bacitracin, gramicidins ( cm. GRAMICIDINS) A dan S), alkaloid ( cm. ALKALOID) dari ergot, dll. Klasifikasi asam amino Asam amino yang menyusun protein diklasifikasikan menurut karakteristik kelompok sampingnya. Misalnya, berdasarkan hubungannya dengan air di nilai biologis pH (sekitar pH 7,0), membedakan antara non-polar, atau hidrofobik, asam amino dan polar, atau hidrofilik. Selain itu, asam amino netral (tidak bermuatan) dibedakan di antara asam amino polar; mereka mengandung satu asam (karboksil) dan satu kelompok dasar (gugus amino). Jika lebih dari satu gugus di atas terdapat dalam asam amino, maka masing-masing disebut asam dan basa. Sebagian besar mikroorganisme dan tanaman membuat semua asam amino yang mereka butuhkan dari molekul yang lebih sederhana. Sebaliknya, organisme hewan tidak dapat mensintesis beberapa asam amino yang mereka butuhkan. Mereka harus menerima asam amino seperti itu dalam bentuk jadi, yaitu dengan makanan. Oleh karena itu, berdasarkan nilai gizinya, asam amino dibedakan menjadi esensial dan non esensial. Valin merupakan salah satu asam amino esensial bagi manusia. cm. VALINE), treonin ( cm. THREONIN), triptofan ( cm. triptofan), fenilalanin ( cm. fenilalanin), metionin ( cm. metionin), lisin ( cm. lisin), leusin ( cm. LEUSIN), isoleusin ( cm. ISOLEUCINE), dan histidin juga sangat diperlukan untuk anak-anak ( cm. HISTIDIN) dan arginin ( cm. arginin). Kurangnya asam amino esensial dalam tubuh menyebabkan gangguan metabolisme, pertumbuhan dan perkembangan yang lambat. Asam amino langka (non-standar) ditemukan dalam protein individu, yang dibentuk oleh berbagai transformasi kimia dari kelompok samping asam amino biasa selama sintesis protein pada ribosom atau setelah selesai (disebut modifikasi protein pasca-translasi) (lihat Protein ( cm. PROTEIN (senyawa organik))). Misalnya dalam komposisi kolagen ( cm. COLLAGEN) (protein jaringan ikat) termasuk hidroksiprolin dan hidroksilisin, yang masing-masing merupakan turunan dari prolin dan lisin; dalam protein otot myosin cm. MYOSIN) metillisin hadir; hanya dalam protein elastin ( cm. ELASTIN) mengandung turunan lisin - desmosin. Penggunaan asam amino Asam amino banyak digunakan sebagai bahan tambahan makanan ( cm. SUPLEMEN NUTRISI). Misalnya, lisin, triptofan, treonin, dan metionin memperkaya pakan ternak, penambahan garam natrium asam glutamat (monosodium glutamat) memberi sejumlah produk rasa daging. Dalam campuran atau terpisah, asam amino digunakan dalam pengobatan, termasuk untuk gangguan metabolisme dan penyakit pada sistem pencernaan, untuk beberapa penyakit pada sistem saraf pusat (g-aminobutyric dan asam glutamat, DOPA). Asam amino digunakan dalam pembuatan obat-obatan, pewarna, dalam industri parfum, dalam produksi deterjen, serat sintetis dan film, dll. Untuk kebutuhan rumah tangga dan medis, asam amino diperoleh dengan bantuan mikroorganisme dengan apa yang disebut sintesis mikrobiologi ( cm. SINTESIS MIKROBIOLOGI) (lisin, triptofan, treonin); mereka juga diisolasi dari hidrolisat protein alami (prolin ( cm. PROLINE), sistein ( cm. SIstein), arginin ( cm. ARGININ), histidin ( cm. HISTIDIN). Tetapi yang paling menjanjikan adalah metode campuran untuk memperoleh, menggabungkan metode sintesis kimia dan penggunaan enzim ( cm. ENZIM).

PROTEIN

(protein), kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen materi hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Sebagian besar protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut, dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya, menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein adalah antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang dapat merespon pengaruh eksternal (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor di organ indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan pada membran sel melakukan fungsi pengaturan. Pada paruh pertama abad ke-19 banyak ahli kimia, dan di antara mereka terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein adalah kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari bahasa Yunani protos - pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder. PROPERTI FISIK Protein berwarna putih dalam bentuk padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali mereka membawa beberapa kelompok kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan protein yang berbeda dalam air sangat bervariasi. Ini juga bervariasi dengan pH dan dengan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga seseorang dapat memilih kondisi di mana satu protein akan secara selektif mengendap dengan adanya protein lain. Metode "penggaraman" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering mengendap dari larutan sebagai kristal. Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar - dari beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan, terlebih lagi, pada kecepatan yang berbeda. Karena adanya kelompok bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan yang berbeda dalam medan listrik. Elektroforesis didasarkan pada ini - metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Pemurnian protein juga dilakukan dengan kromatografi. SIFAT KIMIA Struktur. Protein adalah polimer, yaitu molekul dibangun seperti rantai dari unit monomer berulang, atau subunit, yang perannya dimainkan oleh asam amino. Rumus umum asam amino

<="" div="" style="border-style: none;">di mana R adalah atom hidrogen atau beberapa gugus organik. Molekul protein (rantai polipeptida) mungkin hanya terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Hubungan asam amino dalam rantai dimungkinkan karena masing-masing memiliki dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino dengan sifat dasar, NH2, dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua kelompok ini melekat pada atom karbon. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

<="" div="" style="border-style: none;">Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantai dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga ke asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti dapat dilihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dibelah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis berlangsung secara spontan, dan energi diperlukan untuk menggabungkan asam amino menjadi rantai polipeptida. Gugus karboksil dan gugus amida (atau gugus imida yang serupa - dalam kasus asam amino prolin) terdapat di semua asam amino, sedangkan perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugus itu, atau "sisi rantai", yang ditunjukkan di atas dengan huruf R. Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti asam amino glisin, dan beberapa pengelompokan besar, seperti histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimiawi, sementara yang lain sangat reaktif. Ribuan asam amino yang berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino yang berbeda terjadi di alam, tetapi hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin, metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer - sistin). Benar, dalam beberapa protein ada asam amino lain selain dua puluh yang terjadi secara teratur, tetapi mereka terbentuk sebagai hasil modifikasi dari salah satu dari dua puluh yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein. aktivitas optik. Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang terikat pada atom karbon-a. Dalam hal geometri, empat kelompok yang berbeda dapat dilampirkan dalam dua cara, dan dengan demikian ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang terkait satu sama lain sebagai objek pada bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Satu konfigurasi disebut tangan kiri, atau tangan kiri (L), dan konfigurasi tangan kanan lainnya, atau tangan kanan (D), karena dua isomer tersebut berbeda dalam arah rotasi bidang cahaya terpolarisasi. Hanya asam L-amino yang terdapat dalam protein (pengecualian adalah glisin; itu hanya dapat direpresentasikan dalam satu bentuk, karena dua dari empat kelompoknya sama), dan semuanya memiliki aktivitas optik (karena hanya ada satu isomer). Asam D-amino jarang di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.

Atom karbon asimetris dalam molekul asam amino digambarkan di sini sebagai bola yang ditempatkan di tengah tetrahedron. Susunan yang disajikan dari empat kelompok substituen sesuai dengan konfigurasi-L, karakteristik dari semua asam amino alami.

Urutan asam amino. Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, tetapi dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda bisa mendapatkan sejumlah besar protein yang berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf alfabet. Di masa lalu, menentukan urutan asam amino protein sering memakan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang agak melelahkan, meskipun perangkat telah dibuat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menurunkan urutan asam amino protein darinya. Sampai saat ini, urutan asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang didekode biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas. Protein kompleks. Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Akan tetapi, seringkali atom logam atau beberapa senyawa kimia yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein semacam itu disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang memberikan warna merah dan memungkinkan untuk bertindak sebagai pembawa oksigen. Nama-nama protein yang paling kompleks mengandung indikasi sifat kelompok terlampir: gula hadir dalam glikoprotein, lemak dalam lipoprotein. Jika aktivitas katalitik enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali, beberapa vitamin memainkan peran kelompok prostetik atau merupakan bagian darinya. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya. Struktur tersier. Yang penting bukanlah urutan asam amino dari protein (struktur primer), tetapi bagaimana ia diletakkan di luar angkasa. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen reguler, yang memberikannya bentuk spiral atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, bentuk kompak dari urutan berikutnya muncul - struktur tersier protein. Di sekitar ikatan yang menahan tautan monomer rantai, rotasi melalui sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangat besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, tampaknya "bernapas" - berfluktuasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Rantai dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk melakukan pekerjaan) minimal, seperti pegas yang dilepaskan dikompresi hanya ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali, satu bagian dari rantai dihubungkan secara kaku dengan yang lain oleh ikatan disulfida (-S-S-) antara dua residu sistein. Ini sebagian mengapa sistein di antara asam amino memainkan peran yang sangat penting. Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga belum memungkinkan untuk menghitung struktur tersier suatu protein, bahkan jika urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X. Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai yang sedikit terlipat terletak berdampingan membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, dilipat menjadi formasi yang lebih besar - serat. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantai digulung dalam globul, seperti benang dalam bola. Energi bebas dalam konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik ("menolak air") tersembunyi di dalam globul, sedangkan asam amino hidrofilik ("menarik air") terletak di permukaannya. Banyak protein adalah kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuartener protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular. Protein struktural karena konfigurasi liniernya membentuk serat di mana kekuatan tariknya sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk masuk ke dalam interaksi spesifik dengan senyawa lain. Di permukaan bola, dengan peletakan rantai yang benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul, di mana kelompok kimia reaktif berada. Jika protein ini adalah enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari beberapa zat memasuki rongga seperti itu, sama seperti kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga di mana berbagai zat asing mengikat dan dengan demikian menjadi tidak berbahaya. Model "kunci dan kunci", yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan untuk memahami kekhususan enzim dan antibodi, mis. kemampuan mereka untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu. Protein dalam berbagai jenis organisme. Protein yang melakukan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda dan oleh karena itu memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Mereka, bagaimanapun, agak berbeda dalam urutan asam amino mereka. Sebagai spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino di posisi tertentu digantikan oleh mutasi dengan yang lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dibuang oleh seleksi alam, tetapi yang menguntungkan atau setidaknya netral dapat dipertahankan. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan dalam protein mereka. Beberapa protein berubah relatif cepat, yang lain cukup konservatif. Yang terakhir termasuk, misalnya, sitokrom c, enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, sedangkan pada sitokrom c gandum, hanya 38% asam amino yang ternyata berbeda. Bahkan ketika membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokrom dengan (perbedaan di sini mempengaruhi 65% asam amino) masih dapat dilihat, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (silsilah) yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda. Denaturasi. Molekul protein yang disintesis, melipat, memperoleh konfigurasinya sendiri. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, dengan aksi pelarut organik, dan bahkan hanya dengan mengaduk larutan sampai gelembung muncul di permukaannya. Protein yang diubah dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh terkenal dari protein terdenaturasi adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil, yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino, dapat mengalami renaturasi, mis. mendapatkan kembali konfigurasi asli. Tetapi sebagian besar protein hanya diubah menjadi massa rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya. Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitas ekstrim mereka terhadap denaturasi. Sifat protein ini menemukan aplikasi yang berguna dalam pengawetan produk makanan: suhu tinggi mendenaturasi enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati. SINTESIS PROTEIN Untuk sintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu mengikat satu asam amino ke asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan yang akan menentukan asam amino mana yang harus dihubungkan. Karena ada ribuan jenis protein di dalam tubuh, dan masing-masing terdiri dari rata-rata beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana catatan disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen. Lihat juga KETURUNAN; ASAM NUKLEAT. Aktivasi enzim. Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim pertama kali disintesis sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino dari salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti tripsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghapusan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk rantai tunggal, yang disebut. proinsulin. Kemudian bagian tengah rantai ini dihilangkan, dan fragmen yang tersisa saling mengikat, membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah kelompok kimia tertentu melekat pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga membutuhkan enzim. Sirkulasi metabolik. Setelah memberi makan hewan dengan asam amino yang diberi label dengan isotop radioaktif karbon, nitrogen atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, maka jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan beberapa pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino, dan kemudian disintesis ulang. Beberapa protein rusak ketika sel mati dan dihancurkan. Ini terjadi sepanjang waktu, misalnya, dengan sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein daripada tentang sintesisnya. Yang jelas, bagaimanapun, adalah bahwa enzim proteolitik terlibat dalam pemecahan, mirip dengan yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan. Waktu paruh protein yang berbeda berbeda - dari beberapa jam hingga berbulan-bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun, seiring waktu, beberapa sifatnya, khususnya elastisitas, berubah, dan karena tidak diperbarui, perubahan terkait usia tertentu adalah akibat dari ini, misalnya, munculnya kerutan pada kulit. protein sintetis. Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, tetapi asam amino bergabung secara acak, sehingga produk polimerisasi semacam itu memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, dimungkinkan untuk menggabungkan asam amino dalam urutan tertentu, yang memungkinkan untuk memperoleh beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya mungkin diperoleh protein-protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino. Lebih disukai untuk mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan dengan replikasi sejumlah besar produk yang diinginkan. Namun, metode ini juga memiliki kekurangan. Lihat juga REKAYASA GENETIKA. PROTEIN DAN NUTRISI Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino ini dapat digunakan kembali untuk sintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri mengalami pembusukan, sehingga tidak dimanfaatkan sepenuhnya. Juga jelas bahwa selama pertumbuhan, kehamilan, dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi degradasi. Tubuh terus menerus kehilangan beberapa protein; ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk sintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan. Sumber asam amino. Tumbuhan hijau mensintesis semua 20 asam amino yang ditemukan dalam protein dari CO2, air dan amonia atau nitrat. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau beberapa yang setara) dan nitrogen tetap, tetapi gula pada akhirnya dipasok oleh tanaman hijau. Pada hewan, kemampuan untuk mensintesis asam amino terbatas; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, yang terakhir diserap, dan karakteristik protein dari organisme tertentu dibangun darinya. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, sebagian dari antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam sirkulasi janin, dan melalui susu ibu (terutama pada ruminansia) ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir. Kebutuhan akan protein. Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini tergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Pertama adalah kebutuhan energi. Ini berarti bahwa ketika ada sedikit karbohidrat dan lemak dalam makanan, protein makanan tidak digunakan untuk sintesis protein mereka sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Dengan puasa yang berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri dihabiskan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika ada cukup karbohidrat dalam makanan, maka asupan protein bisa dikurangi. keseimbangan nitrogen. Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang membentuk protein dipecah, nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh dalam urin dan (pada tingkat lebih rendah) dalam tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, mis. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit daripada jumlah yang masuk, mis. keseimbangannya positif. Dengan kekurangan protein dalam makanan, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi protein sama sekali tidak ada di dalamnya, tubuh menyimpan protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein berlangsung seefisien mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih diekskresikan dalam urin dan sebagian dalam tinja. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama kelaparan protein dapat berfungsi sebagai ukuran kekurangan protein harian. Adalah wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, adalah mungkin untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen. Namun, tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga beberapa protein tambahan diperlukan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen. Jika jumlah protein dalam makanan melebihi apa yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Kelebihan asam amino hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo, yang mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lebih banyak protein daripada yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun, dalam banyak kasus, menggunakan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat, karena Anda bisa mendapatkan lebih banyak kalori dari jumlah karbohidrat tertentu daripada dari jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, penduduknya menerima kalori yang diperlukan dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimum. Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk produk non-protein, maka jumlah minimum protein yang menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Kira-kira sebanyak protein terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; direkomendasikan dari 50 hingga 70 g. Asam amino esensial. Sampai saat ini, protein telah dianggap secara keseluruhan. Sementara itu, agar sintesis protein berlangsung, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Beberapa asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh hewan itu sendiri. Mereka disebut dapat dipertukarkan, karena mereka tidak harus ada dalam makanan - hanya penting bahwa, secara umum, asupan protein sebagai sumber nitrogen cukup; kemudian, dengan kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang ada secara berlebihan. Sisa asam amino "esensial" tidak dapat disintesis dan harus dicerna dengan makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin, dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin dianggap sebagai asam amino esensial karena kekurangan pada bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang tumbuh. Asupan makanan dari beberapa asam amino ini, di sisi lain, mungkin tidak diperlukan untuk orang dewasa.) Ini daftar asam amino esensial asam amino kurang lebih sama pada vertebrata lain dan bahkan pada serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan. Nilai gizi protein. Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling kurang. Mari kita ilustrasikan ini dengan sebuah contoh. Protein tubuh kita mengandung rata-rata sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan itu mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan ada cukup banyak asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein yang rusak ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 g hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein berlangsung, semua asam amino harus ada secara bersamaan, efek asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya masuk ke dalam tubuh. tubuh secara bersamaan. Komposisi rata-rata sebagian besar protein hewani mendekati komposisi rata-rata protein tubuh manusia, jadi kita tidak mungkin menghadapi kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sangat sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun lebih baik daripada gelatin dalam pengertian ini, juga miskin asam amino esensial; terutama sedikit di dalamnya lisin dan triptofan. Namun demikian, diet vegetarian murni sama sekali tidak berbahaya, kecuali jika mengkonsumsi protein nabati dalam jumlah sedikit lebih besar, yang cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Sebagian besar protein ditemukan pada tumbuhan pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein. Protein sintetis dalam makanan. Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetis atau protein yang kaya di dalamnya ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, adalah mungkin untuk secara signifikan meningkatkan nilai gizi yang terakhir, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lain adalah menumbuhkan bakteri atau khamir pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat berfungsi sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi oleh manusia. Ketiga, metode yang banyak digunakan, menggunakan fisiologi ternak ruminansia. Pada ruminansia, di bagian awal perut, yang disebut. Rumen dihuni oleh bentuk khusus bakteri dan protozoa yang mengubah protein nabati yang rusak menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan ini, setelah pencernaan dan penyerapan, berubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa yang mengandung nitrogen sintetis murah, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang jumlahnya lebih banyak dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari semua nitrogen dalam pakan ternak bisa datang dalam bentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis protein kimia. Di Amerika Serikat, metode ini memegang peranan penting sebagai salah satu cara untuk mendapatkan protein. LITERATUR

Asam amino (AA) adalah molekul organik yang terdiri dari gugus amino basa (-NH 2), gugus karboksil asam (-COOH), dan radikal R organik (atau rantai samping) yang unik untuk setiap AA.

Struktur asam amino

Fungsi asam amino dalam tubuh

Contoh sifat biologis AA. Meskipun ada lebih dari 200 AA berbeda yang ditemukan di alam, hanya sekitar sepersepuluh dari mereka yang dimasukkan ke dalam protein, yang lain memiliki fungsi biologis lainnya:

Mereka adalah blok bangunan protein dan peptida
Prekursor dari banyak molekul penting secara biologis yang berasal dari AA. Misalnya, tirosin merupakan prekursor hormon tiroksin dan pigmen kulit melanin, tirosin juga merupakan prekursor senyawa DOPA (dioksi-fenilalanin). Ini adalah neurotransmitter untuk transmisi impuls sistem saraf. Triptofan adalah prekursor vitamin B3 - asam nikotinat
Sumber belerang - AK yang mengandung belerang.
AA terlibat dalam banyak jalur metabolisme, seperti glukoneogenesis - sintesis glukosa dalam tubuh, sintesis asam lemak, dll.

Tergantung pada posisi gugus amino relatif terhadap gugus karboksil, AA dapat berupa alfa, -, beta, - dan gamma, .

Gugus alfa amino melekat pada karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil:

Gugus beta-amino terletak pada karbon ke-2 dari gugus karboksil

Gamma - gugus amino pada karbon ke-3 dari gugus karboksil

Hanya alpha-AA yang termasuk dalam komposisi protein

Sifat umum protein alfa-AA

1 - Aktivitas optik - sifat asam amino

Semua AA, kecuali glisin, menunjukkan aktivitas optik, karena mengandung setidaknya satu atom karbon asimetris (atom kiral).

Apa yang dimaksud dengan atom karbon asimetris? Ini adalah atom karbon yang memiliki empat substituen kimia berbeda yang melekat padanya. Mengapa glisin tidak menunjukkan aktivitas optik? Radikalnya hanya memiliki tiga substituen yang berbeda, yaitu karbon alfa tidak asimetris.

Apa yang dimaksud dengan aktivitas optik? Ini berarti bahwa AA dalam larutan dapat hadir dalam dua isomer. Isomer dekstrorotatori (+), yang memiliki kemampuan untuk memutar bidang cahaya terpolarisasi ke kanan. Isomer tangan kiri (-), yang memiliki kemampuan untuk memutar bidang polarisasi cahaya ke kiri. Kedua isomer dapat memutar bidang polarisasi cahaya dengan jumlah yang sama, tetapi dalam arah yang berlawanan.

2 - Sifat asam-basa

Sebagai hasil dari kemampuannya untuk mengionisasi, kesetimbangan reaksi berikut dapat ditulis:

R-COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Karena reaksi ini reversibel, ini berarti bahwa mereka dapat bertindak sebagai asam (reaksi maju) atau sebagai basa (reaksi terbalik), yang menjelaskan sifat amfoter asam amino.

Ion Zwitter - properti AK

Semua asam amino netral pada nilai pH fisiologis (sekitar 7,4) hadir sebagai zwitterion - gugus karboksil non-protonasi dan gugus amino terprotonasi (Gbr. 2). Dalam larutan yang lebih basa daripada titik isoelektrik asam amino (IEP), gugus amino -NH3 + dalam AA menyumbangkan proton. Dalam larutan yang lebih asam daripada IET AA, gugus karboksil -COO - dalam AA menerima proton. Jadi, AA terkadang berperilaku seperti asam, di lain waktu seperti basa, tergantung pada pH larutan.

Polaritas sebagai sifat umum asam amino

Pada pH fisiologis, AA hadir sebagai ion zwitter. Muatan positif dibawa oleh gugus alfa-amino, dan muatan negatif adalah karboksilat. Dengan demikian, dua muatan yang berlawanan dibuat di kedua ujung molekul AA, molekul tersebut memiliki sifat polar.

Kehadiran titik isoelektrik (IEP) adalah properti asam amino

Nilai pH di mana muatan listrik bersih asam amino adalah nol dan karena itu tidak dapat bergerak dalam medan listrik disebut IEP.

Kemampuan untuk menyerap sinar ultraviolet adalah sifat asam amino aromatik

Fenilalanin, histidin, tirosin dan triptofan menyerap pada 280 nm. pada gambar. nilai koefisien kepunahan molar (ε) dari AA ini ditampilkan. Di bagian spektrum yang terlihat, asam amino tidak menyerap, oleh karena itu tidak berwarna.

AA dapat hadir dalam dua varian isomer: L-isomer dan D- isomer yang merupakan bayangan cermin dan berbeda dalam susunan gugus kimia di sekitar atom karbon-α.

Semua asam amino dalam protein berada dalam konfigurasi L, asam L-amino.

Sifat fisik asam amino

Asam amino sebagian besar larut dalam air karena polaritasnya dan adanya gugus bermuatan. Mereka larut dalam pelarut polar dan tidak larut dalam pelarut non-polar.

AA memiliki titik leleh yang tinggi, mencerminkan adanya ikatan kuat yang mendukung kisi kristalnya.

Umum sifat AK adalah umum untuk semua AK dan dalam banyak kasus ditentukan oleh gugus alfa-amino dan gugus alfa-karboksil. AA juga memiliki sifat spesifik yang ditentukan oleh rantai sampingnya yang unik.

Aktivitas optik asam amino

Semua asam amino kecuali glisin mengandung atom karbon kiral dan dapat terjadi sebagai enansiomer:

Bentuk enansiomer, atau anitipod optik, memiliki indeks bias yang berbeda dan koefisien kepunahan molar yang berbeda (dikroisme sirkular) untuk komponen terpolarisasi sirkular kiri dan kanan dari cahaya terpolarisasi linier. Mereka memutar bidang osilasi cahaya terpolarisasi linier dengan sudut yang sama tetapi berlawanan arah. Rotasi terjadi sedemikian rupa sehingga kedua komponen cahaya melewati media optik aktif pada kecepatan yang berbeda dan digeser dalam fase.

Rotasi spesifik dapat ditentukan dari sudut rotasi 6 yang ditentukan pada polarimeter.

Dimana c adalah konsentrasi larutan, l adalah ketebalan lapisan, yaitu panjang tabung polarimeter.

Rotasi molekul juga digunakan, yaitu [b] mengacu pada 1 mol.

Perlu dicatat bahwa ketergantungan rotasi optik pada konsentrasi hanya signifikan pada pendekatan pertama. Dalam rentang c=1h2, nilai yang sesuai hampir tidak tergantung pada perubahan konsentrasi.

Jika cahaya terpolarisasi linier dengan panjang gelombang yang bervariasi terus menerus digunakan untuk mengukur rotasi molekul senyawa aktif optik, spektrum karakteristik diperoleh. Jika nilai rotasi molekul meningkat dengan penurunan panjang gelombang, seseorang berbicara tentang efek Cotton positif, dalam kasus sebaliknya, efek negatif. Efek yang sangat signifikan diamati pada panjang gelombang yang sesuai dengan maksimum pita serapan dari enansiomer yang sesuai: tanda perubahan rotasi. Fenomena ini, yang dikenal sebagai dispersi rotasi optik (ORD), bersama dengan dikroisme melingkar (CD) digunakan dalam studi struktural senyawa aktif optik.

Gambar 1 menunjukkan kurva ORD dari L- dan D-alanin, dan Gambar 2 menunjukkan spektrum CD dari D- dan L-metionin. Posisi dan rotasi pita karbonil pada daerah 200-210 nm sangat bergantung pada pH. Untuk semua asam amino, diasumsikan bahwa dengan konfigurasi-L, efek positif dimanifestasikan, dengan konfigurasi-D, efek Cotton negatif.

Gambar.1.

Gbr.2.

Konfigurasi dan konformasi asam amino

Konfigurasi asam amino proteinogenik berkorelasi dengan D-glukosa; pendekatan ini diusulkan oleh E. Fisher pada tahun 1891. Dalam rumus spasial Fischer, substituen pada atom karbon kiral menempati posisi yang sesuai dengan konfigurasi absolutnya. Gambar menunjukkan rumus D - dan L-alanin.

Skema Fisher untuk menentukan konfigurasi asam amino berlaku untuk semua asam b - amino dengan atom karbon b kiral.

Dapat dilihat dari gambar bahwa L-asam amino dapat bersifat dekstrorotatori (+) atau levorotatori (-) tergantung pada sifat radikalnya. Sebagian besar asam -amino yang terjadi secara alami adalah L-baris. Mereka enantiomorph, yaitu D-asam amino, disintesis hanya oleh mikroorganisme dan disebut " non-alami" asam amino.

Menurut nomenklatur (R,S), sebagian besar asam "alami" atau L-amino memiliki konfigurasi-S.

Dalam gambar dua dimensi untuk D - dan L-isomer, urutan tertentu dari substituen diadopsi. Untuk asam D-amino, gugus karboksil ditampilkan di bagian atas, diikuti searah jarum jam oleh gugus amino, rantai samping, dan atom hidrogen. Asam L-amino memiliki urutan terbalik dari substituen, dengan rantai samping selalu di bawah.

Asam amino treonin, isoleusin dan hidroksiprolin memiliki dua pusat kiral.

Saat ini, penentuan konfigurasi absolut asam amino dilakukan baik menggunakan analisis difraksi sinar-X dan metode enzimatik, serta menggunakan studi spektrum CD dan ORD.

Untuk beberapa asam amino, ada hubungan antara konfigurasi dan rasanya, misalnya, L-Trp, L-Phe, L-Tyr, L-Leu memiliki rasa pahit, sedangkan D-enansiomernya manis. Rasa manis dari glisin sudah lama dikenal. Garam monosodium dari asam glutamat - monosodium glutamat - adalah salah satu pembawa kualitas rasa terpenting yang digunakan dalam industri makanan. Menariknya, turunan dipeptida dari asam aspartat dan fenilalanin menunjukkan rasa yang sangat manis. PADA tahun-tahun terakhir stereokimia asam amino berkembang terutama ke arah studi masalah konformasi. Studi menggunakan berbagai metode fisik, khususnya spektroskopi resonansi magnetik nuklir resolusi tinggi (NMR), menunjukkan bahwa substituen pada atom b - dan c-c dari asam amino lebih suka berada dalam konfigurasi tertentu. Spektroskopi NMR dapat digunakan untuk melakukan analisis konformasi baik dalam keadaan padat maupun dalam larutan. Analisis konformasi memberikan informasi penting tentang perilaku konformasi protein dan peptida.

Isomerisme asam amino tergantung pada posisi gugus amino

Tergantung pada posisi gugus amino relatif terhadap atom karbon ke-2, -, -, - dan asam amino lainnya diisolasi.

- dan -bentuk alanin

Untuk organisme mamalia, asam -amino adalah yang paling khas.

Isomerisme dengan konfigurasi absolut

Menurut konfigurasi mutlak molekul, bentuk D dan L dibedakan. Perbedaan antara isomer terkait dengan pengaturan bersama empat kelompok substituen yang terletak di simpul tetrahedron imajiner, yang pusatnya adalah atom karbon pada posisi . Hanya ada dua kemungkinan susunan gugus kimia di sekitarnya.

Protein organisme apa pun hanya mengandung satu stereoisomer, untuk mamalia itu adalah asam L-amino.

L- dan D-bentuk alanin

Namun, isomer optik dapat mengalami reaksi non-enzimatik spontan rasemisasi, yaitu Bentuk-L menjadi bentuk-D.

Seperti yang Anda ketahui, tetrahedron adalah struktur yang agak kaku di mana tidak mungkin untuk memindahkan simpul secara sewenang-wenang.

Dengan cara yang sama, untuk molekul yang dibangun berdasarkan atom karbon, struktur molekul gliseraldehida, yang dibuat dengan analisis difraksi sinar-X, diambil sebagai standar konfigurasi. Diterima bahwa sebagian besar sangat teroksidasi atom karbon (dalam diagram ditempatkan di atas) yang terkait dengan asimetris sebuah atom karbon. Seperti atom teroksidasi dalam molekul gliseraldehida berfungsi sebagai gugus aldehida alanin- Grup UN. Atom hidrogen dalam karbon asimetris disusun dengan cara yang sama seperti pada gliseraldehida.

Pada dentin, protein email gigi, laju rasemisasi L-aspartat adalah 0,10% per tahun. Saat membentuk gigi pada anak-anak, hanya L-aspartat yang digunakan. Fitur ini memungkinkan, jika diinginkan, untuk menentukan usia centenarian. Untuk sisa-sisa fosil, bersama dengan metode radioisotop, penentuan rasemisasi asam amino dalam protein juga digunakan.

Pembagian isomer menurut aktivitas optik

Dengan aktivitas optik, asam amino dibagi menjadi tangan kanan dan tangan kiri.

Kehadiran atom karbon- asimetris (pusat kiral) dalam asam amino memungkinkan hanya dua susunan gugus kimia di sekitarnya. Hal ini menyebabkan perbedaan khusus antara zat satu sama lain, yaitu, perubahan arah rotasi bidang cahaya terpolarisasi melewati larutan. Sudut rotasi ditentukan dengan menggunakan polarimeter. Menurut sudut rotasi, isomer dekstrorotatori (+) dan levorotatori (–) dibedakan.